при какой температуре коллаген рыбы свертывается и переходит в глютин
Факторы, влияющие на переход коллагена в глютин.
На переход коллагена в глютин влияют 2 фактора:
1) Температура. Чем выше, тем быстрее идет процесс перехода коллагена в глютин (при t=100°C и выше).
2) Кислая среда (присутствие органических кислот: уксусной, лимонной). Поэтому мясо маринуют перед жаркой или тушат с добавлением томатного пюре.
Что обуславливает кулинарную готовность мяса?
Степень перехода коллагена в глютин и за счет этого размягчение тканей мяса.
Отдельные мышечные волокна соединяются в первичные пучки. Несколько первичных пучков с помощью нежной соединительной ткани эндомизиясоединяются во вторичные пучки. Вторичные пучки с помощью более грубой соединительной ткани перемизияобразуют мышцу. Мышца сверху покрыта оболочкой из грубой соединительной ткани эпимизия.
Изменения белка мышечной ткани в процессе тепловой обработки.
Белки саркоплазмы — начинают денатурировать при t=30-33°С, а при t=90°C их денатурирует около 90%. Белки саркоплазмы находятся в растворе, их концентрация велика, поэтому они свертываются с образованием студня (по 2-му типу).
Входящий в саркоплазму белок миоглобин,который придаёт мясу красный цвет, под действием t изменяется и изменяет цвет мяса:
Мышечные белки рыбы более нежные, волока содержат меньше соединительной ткани.
Белки рыбы начинают денатурировать при 20°С. Рыба не содержит миоглобин, поэтому имеет белый цвет.
Домашнее задание
1 Ковалев Н.И., Куткина М.Н., Кравцова В.А. Технология приготовления пищи. М.: Издательский дом «Деловая литература», 1999, с.52-59
2 Ковалев Н.И., Сальникова Л.К. Технология приготовления пищи. М.: Экономика, 1988, с.69-76
Изменение белков яиц, молока, овощей, фруктов
И зерномучных продуктов при кулинарной обработке
Изменение белков яиц
Основные белки яйца
овоальбумин овоглобулин кональоумин овомукоед лизоцин
Механизм денатурации белков:
При t = 70°C денатурирует замороженная смесь белка и желтка (меланж).
Соль снижает t денатурации, поэтому солят белок или жир.
Сахар повышает t денатурации до 80-85°С, что используется при приготовлении сладких блюд, мороженого.
Яйца, отваренные «вкрутую» усваиваются труднее, чем сваренные «в мешочек», так как при длительном нагревании происходит уплотнение свернувшегося белка (III тип свертывания), а это затрудняет его переваривание.
2. Изменение белков молока
Основные белки молока
козеин лактоальбумин лактоглобулин
Схема образования творога или изменения белка молока:
Лактоальбумин: денатурирует при t-60’C и выше.
Свертывание проходит по 1 типу (хлопья на дне и стенах посуды).
Образование пенки на поверхности молока обусловлено денатурацией белков. Её состав: денатурированный белок лактоальбумин, свободный козеин, жир и другие вещества.
3. Изменение белков овощей и фруктов
В овощах и фруктах белков содержится мало (1-2%), в бобовых: 5-6%. Белки входят в состав:
Протоплазма при тепловой обработке разрушается (денатурируют её белки), разрушается кожистый слон клетки, поэтому клеточный сок с растворенными в нем питательными веществами переходит из вакуолей в окружающую среду.
4. Изменение белков зерномучных продуктов.
крупы бобовые мучные изделия
Основные белки (неполноценные) зерномучных продуктов
глобулины глютемины проламины
Белки в зерномучных продуктах содержатся в виде сухих гелей, которые при замачивании набухают, поглощая воду (свойство гидротации). При нагревании белки гелей денатурируют по III типу свертывания, а выделенная влага поглощается клейстеризующимся крахмалом.t денатурации: 50-70°С.
Схема перераспределения влаги в зерномучных продуктах:
Домашнее задание
Ковалев Н.И., Куткина М.Н., Кравцова В.А. Технология приготовления пищи. М.: Издательский дом «Деловая литература», 1999, с.324-325
Изменение жиров
Таблица 24 – Изменение жиров
Домашнее задание
1 Ковалев Н.И., Куткина М.Н., Кравцова В.А. Технология приготовления пищи. М.: Издательский дом «Деловая литература», 1999, с.66-73
2 Ковалев Н.И., Сальникова Л.К. Технология приготовления пищи. М.: Экономика, 1988, с.81-83
Изменение углеводов
В пищевых продуктах содержатся различные углеводы: простые сахара (моносахариды) глюкоза, фруктоза: дисахариды (сахароза, лактоза); полисахариды (крахмал, клетчатка, полуклетчатка),пектины.
Таблица 25 – Изменение углеводов
| Карамелизация сахаров | Глубокий распад сахаров при нагревании их выше 100°С в слабокислой или нейтральной среде | Молекулы сахаров отщепляют молекулы воды и образуются темно-окрашенные вещества. Кармелин (вещество светло-соломенного цвета) ; Кармелен (в-во ярко-коричневого цвета) ; кармелин | Имеет место при выпечке изделий, получении жженки (красителя), запекании яблок с сахаром, при приготовлении кондитерских и сладких блюд. |
Домашнее задание
1 Ковалев Н.И., Куткина М.Н., Кравцова В.А. Технология приготовления пищи. М.: Издательский дом «Деловая литература», 1999, с.59-61
2 Ковалев Н.И., Сальникова Л.К. Технология приготовления пищи. М.: Экономика, 1988, с.76-77
При какой температуре коллаген рыбы свертывается и переходит в глютин
На переход коллагена в глютин влияют следующие технологические факторы:
а) температура среды; при жарке мяса, птицы, рыбы, когда температура в толще продукта не превышает 80. 85 °С, переход коллагена в глютин протекает медленно; в связи с этим кулинарная обработка методом жарки возможна только для таких частей туш, в которых коллагена содержится сравнительно мало и морфологическое строение соединительной ткани простое, коллагеновые волокна тонкие, располагаются параллельно направлению мышечных волокон; коллаген рыб подвергается деструкции значительно легче, чем мяса (говядины), поскольку соединительная ткань рыб имеет сравнительно простое морфологическое строение, в составе коллагена меньше оксипролина, он подвергается денатурации и деструкции при более низких температурах;
б) реакция среды; подкисление среды пищевыми кислотами или продуктами, добавками, содержащими эти кислоты, ускоряет переход коллагена в глютин;
в) измельчение мяса способствует снижению гидротермической устойчивости коллагена; это объясняется тем, что при измельчении мяса в мясорубке или рыхлении порционных кусков мяса волокна коллагена разрезаются на более мелкие фрагменты, поверхность контакта белка с окружающей средой многократно возрастает.
Наряду с перечисленными выше технологическими факторами на устойчивость коллагена к гидротермической дезагрегации влияют анатомо-морфологические признаки: в мясных тушах количество внутримышечной ткани и сложность ее строения возрастают по направлению от задней части к передней, а также сверху вниз; таким образом, более жесткое мясо имеет и более низкую пищевую ценность, так как белки соединительной ткани являются неполноценными по аминокислотному составу.
Денатурация и деструкция коллагена
Консистенция готового к употреблению мясопродукта обусловлена степенью разрушения ее соединительно тканных прослоек. Решающее значение играет изменение коллагена, так как эластин при тепловой обработке практически не изменяется.
В процессе нагрева коллагена идет плавление полипептидных цепочек и разрыв связей между цепочками. Денатурация (или сваривание) коллагена сопровождается нарушением специфической конфигурации цепочек и молекулы в целом. При 50…55 о С коллагеновые волокна набухают, поглощая воду, при 58…62 о С резко сокращается длина волокна (на 60%) и увеличивается его диаметр. Коллаген различных видов мяса имеет неодинаковую температуру денатурации 55…65 о С, которая зависит от возраста животного. Фибриллярная структура разрушается, волокна становятся стекловидными, более эластичными, их прочность снижается.
Изменения размера коллагеновых волокон приводит к деформации кусочков мяса. Образовавшийся глютин, в отличие от коллагена, при температуре более 40 о С хорошо набухает и неограниченно растворяется в воде. Полный гидролиз коллагена происходит в процессе нагрева при 126 о С на протяжении 3 часов.
Растворы глютина при охлаждении образуют студни, прочность которых зависит от концентрации глютина и продолжительности нагрева. Студни при концентрации глютина более 2,5% хорошо сохраняют форму. При дальнейшем нагреве студнеобразующая способность глютина снижается из-за его разрушения. Деструкция коллагена является основной причиной размягчения мяса. В мясе, доведенном до готовности, весь коллаген денатурировал, а часть его перешла в глютин. В среднем в глютин переходит 20…45% коллагена, что обусловлено видом мяса, содержанием и строением соединительной ткани. Излишний распад коллагена приводи к нарушению формы продукта и трудности его порционирования.
На скорость перехода коллагена в глютин влияют следующие технологические факторы:
а) температура среды; при жарке мясопродуктов, когда температура в толще продукта не превышает 80…85 о С, переход коллагена в глютин протекает медленно; поэтому тепловая обработка методом жарки возможна только для тех кулинарных частей, в которых коллагена содержится сравнительно мало и морфологическое строение соединительной ткани простое; коллаген рыб подвергается деструкции значительно легче, чем мяса, поскольку имеет более простое строение, в составе его меньше оксипролина, он подвергается деструкции при более низких температурах;
б) реакция среды; подкисление среды пищевыми кислотами ускоряет переход коллагена в глютин;
в) измельчение мяса способствует снижению гидротермической устойчивости коллагена.
Деструкция коллагена до глютина ускоряется и в щелочной среде. Это используется в мясной промышленности для выработки желатина, который представляет собой высушенный глютин.
БЕЛКИ МОЛОКА
Под влиянием различных технологических факторов происходят изменения как состава, так и свойств составных частей молока. Высокая пищевая ценность молока обусловлена оптимальным содержанием в нем белков (2,9…3,5%), жиров (3,5…6%), углеводов (5%), минеральных солей и витаминов, а так же практически идеальным их соотношением. Отдельно нужно выделить биологическую ценность белков молока, которые отличаются сбалансированностью незаменимых аминокислот, их хорошим перевариванием и усвояемостью организмом. Аминокислотный скор коровьего молока составляет 95%. Белки особенно богаты лизином и треонином, лимитированными являются метионин и цистин.
В настоящее время в молоке выделяют две группы белков, которые имеют различные свойства: казеин и сывороточные белки.
Казеин, на долю которого приходится 78…85% белков молока, находятся в виде коллоидных частиц или мицелл, тогда как сывороточные белки остаются в молочной сыворотке в растворенном состоянии.
Казеиновая фракция представлена α, β, γ, κ – казеинам, основные – α и β – составляют 85%.
Сывороточные белки:
β – лактоглобулин – 15…22%
α – лактоальбумин – 7…12%
Альбумин
Иммуноглобулин
Протеозо-пептоны.
Эти фракции отличаются молекулярной массой, изоэлектрической точкой, соотношением аминокислот, особенностями состава и строения.
Сывороточные белки простые (протеины), казеин – сложный белок, в его состав входит фосфорная кислота. Белки молока – это глобулярные белки, имеющие большую молекулярную массу.
Основной белок – казеин. Выделенный и очищенный казеин – это амфотерный порошок, который не растворяется в воде, растворяется в слабых растворах щелочей, кислот, не имеет вкуса, запаха, имеет белый цвет. Стойкость казеиновых мицелл в молоке обусловлена наличием гидратной оболочки вокруг нее. Казеин в молоке находится в виде кальций-фосфат-казеинового каомплекса, в котором главная роль принадлежит Са, который образует кальциевые мостики между казеинатами кальция.
Мицеллы казеина стойкие к нагреванию и механической обработке, стабильность их зависит от содержания растворенных солей кальция, химического состава казеина, активной кислотности.
В свежем молоке при рН 6,6 казеин имеет отрицательный заряд. В изоэлектрической точке рН 4,6…4,7 казеин электронейтральный, имеет наименьшую растворимость и коагулирует. На этом базируется принцип приготовления всех видов кисломолочной продукции.
Комплекс белков, который остается в сыворотке после выделения казеина, называют сывороточными. Различают два основных типа молочной сыворотки: сладкую, образующуюся при производтве сыров, и кислую, получаемую при осаждении творога и казеина. β – лактоглобулин в процессе нагревания молока до 85…100 о С весь коагулирует, с солями кальция образует молочный камень. В нагретом молоке вместе с к-казеином образует комплексы и выпадает в осадок.
Тепловая денатурация сывороточных белков молока проявляется в снижении их растворимости, освобождении активных сульфгидрильных групп аминокислот. Казеин, в отличие от сывороточных белков, имеет значительно большую термостойкость, выдерживает нагрев до 150…160 о С без явных признаков коагуляции. С повышением кислотности казеиновый комплекс коагулирует при более низких температурах. Молоко с кислотностью 55…60 о Т сворачивается при комнатной температуре.
К функциональным свойствам молока необходимо отнести их способность эмульгировать жир, стабилизировать жировую эмульсию, повышать водосвязывающую и водопоглощающую способность, образовывать мелко-пористые пены.
Тестовые задания по теме Тепловая обработка рыбы
Ищем педагогов в команду «Инфоурок»
Тестирование по МДК «РЫБА»
1. В зависимости от способа тепловой обработки блюда из рыбы подразделяются на 1)___________, 2)_________, 3)______________, 4)____________, 5)_______________.
2. При какой температуре начинается денатурация мышечных белков?
3. При какой температуре рекомендуется варить и припускать рыбу?
4. Коллаген рыбы ________ устойчив, чем коллаген мяса.
5. Какой % жира содержится в рыбе?
6. Пищевая ценность определяется содержанием __________________ белков.
7. При какой тепловой обработке жир вытапливается?
Б) варка и припускание
8. При жарке п/ф из тощих рыб (судак, трески, щуки) жир _______________.
9. Усвояемость жира рыб составляет _____%.
10. При Т.О потери массы рыбы = ____%-____%, что вдвое меньше потерь мяса крупного рогатого скота.
11. При Т=40°С коллаген свертывается и переходит в ____________.
12. Сколько % коллагена содержится в рыбе?
1) отварные, 2) жареные, 3) припущенные, 4) запеченные, 5) тушеные.
Тестирование по МДК «РЫБА»
1. Пищевая ценность определяется содержанием ________________ белков.
2. На сколько % белки рыбы легче усваиваются, чем белки мяса?
3. Особенностью мяса рыб является высокое содержание ____________ веществ.
4. Мало в рыбе ______________ оснований.
5. Мясо скумбрии, тунца, сайры содержит повышенное количество ____________, при тепловой обработки он переходит в ____________.
6. Пищевую ценность блюд из рыбы можно повысить ________, ___________.
7. Что делают с соленой рыбой?
В) отваривают или припускают
8. Какую рыбу используют для жарки?
А) треска, навага, палтус
Б) кета, горбуша, сайра
В) путассу, тунец, угорь
9. Какую рыбу используют для варки?
10. По мере прогревания кусков рыбы происходит денатурация ____________ белков.
11. При варке и припускании часть растворимых белков переходит в __________, прежде чем они денатурируют.
12. Изменение белков соединительной ткани происходит из-за белка ___________.
Курс профессиональной переподготовки
Библиотечно-библиографические и информационные знания в педагогическом процессе
Курс повышения квалификации
Охрана труда
Курс профессиональной переподготовки
Охрана труда
Номер материала: ДБ-1266524
Международная дистанционная олимпиада Осень 2021
Не нашли то что искали?
Вам будут интересны эти курсы:
Оставьте свой комментарий
Авторизуйтесь, чтобы задавать вопросы.
В школе в Пермском крае произошла стрельба
Время чтения: 1 минута
В России будет введена должность советника директора по воспитанию
Время чтения: 1 минута
Рособрнадзор оставил за регионами решение о дополнительных школьных каникулах
Время чтения: 1 минута
Школьников не планируют переводить на удаленку после каникул
Время чтения: 1 минута
Студенты разработали программу для предупреждения опасного поведения в школах
Время чтения: 1 минута
Минпросвещения намерено включить проверку иллюстраций в критерии экспертизы учебников
Время чтения: 1 минута
Подарочные сертификаты
Ответственность за разрешение любых спорных моментов, касающихся самих материалов и их содержания, берут на себя пользователи, разместившие материал на сайте. Однако администрация сайта готова оказать всяческую поддержку в решении любых вопросов, связанных с работой и содержанием сайта. Если Вы заметили, что на данном сайте незаконно используются материалы, сообщите об этом администрации сайта через форму обратной связи.
Все материалы, размещенные на сайте, созданы авторами сайта либо размещены пользователями сайта и представлены на сайте исключительно для ознакомления. Авторские права на материалы принадлежат их законным авторам. Частичное или полное копирование материалов сайта без письменного разрешения администрации сайта запрещено! Мнение администрации может не совпадать с точкой зрения авторов.
Сваривание и гидротермический распад коллагена.
Коллаген при нагревании в присутствии воды сваривается, что сопровождается ослаблением и разрывом части водородных связей, удерживающих полипептидные цепи в трехмерной структуре.
Полипептидные цепи в результате ослабления и частичного разрыва связей изгибаются и скручиваются. Между ними возникают новые водородные связи, имеющие случайный характер. Соответственно этому коллагеновые волокна деформируются, укорачиваясь и утолщаясь.
После сваривания коллаген становится более доступным действию пепсина и трипсина, причем степень перевариваемое™ коллагена возрастает с увеличением температуры и продолжительности тепловой обработки.
Величина температуры сваривания коллагена (обычно 58-62 °С) зависит: от природы коллагена (чем больше в нем оксипролина, тем она выше); присутствия поваренной соли (повышает температуру сваривания); предварительной обработки коллагена слабыми растворами кислот и щелочей (при этом температура сваривания падает); содержания включений в виде эластиновых волокон; структуры соединительнотканных образований (чем сложнее структура, тем выше температура сваривания); степени измельчения. В частности, в вареных (гомогенизированных) колбасах уровень гидролиза коллагена после термообработки составляет 20-45%.
Процесс превращения коллагена в глютин называется пептиза- цией.
Практически одновременно с пептизацией коллагена начинает развиваться гидролиз образующегося глютина. Происходит разрыв полипептидных цепочек глютина по месту пептидных связей на более мелкие звенья различных размеров и строения. Эти продукты распада называются глютозами или желатозами. Чем выше температура и продолжительнее нагрев, тем больше образуется этих низкомолекулярных (молекулярная масса от 10 до 60 тыс.) продуктов дезагрегации коллагена. При этом чем больше соотношение высокомолекулярных (60-80 тыс.) к низкомолекулярным (10-50 тыс.) соединениям, тем быстрее идет студнеобразование, тем студни прочнее, тем выше температура образования студня. На этом принципе основан процесс получения желатина.
В целом степень дезагрегации коллагена возрастает с увеличением температуры и продолжительностью нагревания.
Для достижения мясным продуктом состояния кулинарной готовности достаточно распада 20-45% коллагена соединительной ткани. Роль дезагрегации коллагена: повышается уровень его усвояемости пищеварительными ферментами; ослабляется прочность соединительной ткани, улучшается нежность мяса в целом.
Изменение экстрактивных веществ.
Экстрактивные вещества влияют на образование специфического аромата и вкуса вареного мяса.
Основная роль в формировании аромата мяса принадлежит: глютаминовой кислоте, которая в количестве 0,3% существенно усиливает специфический мясной вкус; глютамину, т. е. амиду глютаминовой кислоты, от которого при нагревании отщепляется аммиак, и он превращается в глютаминовую кислоту; инозиновой кислоте и продуктам ее распада (инозин, гипоксантин); креатин, 1/3 которого превращается в креатинин; продуктам распада холина; образующемуся после варки мяса сероводороду (H2S), очевидно, в связи с распадом глутатиона. Добавление нитрита натрия уменьшает скорость образования сероводорода; из серосодержащих аминокислот (цистина, цистеина) образуются меркаптаны, метилсульфид, метилдисульфид, сероводород. Специфический аромат при нагревании мяса появляется также в
результате взаимодействия аминокислот с сахаром, т. е. в результате так называемой реакции меланоидинообразования (реакции Майя- ра). Наиболее легко в эту реакцию вступают пентозы (рибоза) и гли- кокол, лейцин, аланин. В ходе реакции образуются карбонильные соединения: альдегиды (формальдегид, метилглюксаль), кетоны; ацетон, диацетил, фурфурол, оксиметилфурфурол, метилфур- фурол и вещества, обладающие специфическим запахом. Фурфурол при повышенных температурах вступает в реакцию с
В составе летучих веществ вареного мяса найдены низкомолекулярные летучие жирные кислоты (ЛЖК), играющие важную роль в формировании вкуса и запаха (муравьиная, уксусная, пропионовая, масляная и т. д.).
ЛЖК подразделяются на: низкомолекулярные с числом углеродных атомов от Ci до С7; среднемолекулярные с Cg до Сю; высокомолекулярные от СюДО Сго;
Установлено, что на аромат мяса в основном влияют ЛЖК с четным числом углеродных атомов, начиная с С4.
При варке мясопродуктов жир плавится и коалесцирует, образуя с водой гомогенную фазу и эмульсию. С увеличением продолжительности нагревания увеличивается степень: эмульгирования; гидролиза; насыщения непредельных связей радикалов жирных кислот, т. е. нагревание стимулирует ход окислительно-гидролитических процессов жира и таким образом приводит к некоторому снижению пищевой ценности продукта.
При нагревании витамины теряются как за счет тепловой инактивации, так и в результате перехода их во внешнюю среду с бульоном. В зависимости от условий нагрева мясо теряет (в %): 30-60 тиамина; 15-30 пантотеновой кислоты и рибофлавина; 10-15 никотиновой кислоты; 10-15 аскорбиновой кислоты.
При варке изделий в оболочке (колбас) потеря витаминов несколько ниже.
Изменение гемовых пигментов.
Таким образом, цвет вареного мяса обусловлен содержанием в нем нитрозогемохромогена. По некоторым данным, денатурация миоглобина ускоряет образование нитрозомиоглобина или нитрозогемохромогена, если процесс присоединения NO-группы к Mb до тепловой обработки еще не завершен полностью.