при какой температуре разрушаются аминокислоты в продуктах

Белки и их правильная тепловая обработка: смотрим с точки зрения диетологии

Как приготовить продукты питания, чтобы организм получил достаточное количество самого необходимого для него вещества

Белки являются основной составной частью всех тканей организма и каждой его клетки. Белки пищи расходуются, прежде всего, на восстановление износившихся белковых частиц в организме и на рост новых клеток. Их невозможно заменить даже потребляемыми в значительном количестве углеводами и жирами, в то время как последние могут в значительной своей части заменяться друг другом или белком.

О цепочках аминокислот начистоту

Белки представляют собой сложные химические вещества, которые при пищеварении в кишечнике распадаются на более простые составные части — аминокислоты, всасывающиеся в кровь. Полноценными являются белки, содержащие все аминокислоты, из которых строятся белки тела человека и которые не образуются в человеческом организме. Обычно считают, что таковыми являются только белки животного происхождения. Тем не менее, советским ученым удалось доказать, что, например, белки картофеля и капусты также содержат все необходимые для организма аминокислоты. Признано, что в пищевом рационе не менее одной трети белка должно быть животного происхождения, при этом большое значение имеет разнообразие продуктов, сочетание которых обеспечивает организм всеми необходимыми аминокислотами. Так, например, сочетание гречневой каши с молоком создает наиболее благоприятный для организма аминокислотный состав; то же дает сочетание капусты, хлеба и яйца (знаменитые «бабушкины» пирожки с капустой и яйцом).

Помощь при болезнях

Здоровый взрослый человек в обычных условиях не накапливает в своем организме белка, а расходует весь белок пищевого рациона. Однако в период активного роста у подростков, при беременности, после тяжелых заболеваний, приводящих к истощению, при заживлении ран после операций организм задерживает часть белка, поступающего с пищей, используя его для нового построения тканей. В лечебном питании белок широко применяется при различных заболеваниях: так, при болезнях печени используется свойство творожного белка уменьшать вредное накопление жира в печени. Белки мяса способствуют укреплению сердечной мышцы.

Белок имеет большое значение в лечебном питании при туберкулезе, малокровии, при язвенной болезни желудка и двенадцатиперстной кишки, протекающей при явлениях истощения и витаминной недостаточности. Животный белок назначается при лечении тучности, так как он усиливает окислительные процессы в организме и тем самым способствует использованию организмом собственного жира.

Нет такого заболевания, при котором белки исключались бы полностью из пищевого рациона. При некоторых болезнях (воспаление почек и др.) применение белков резко ограничивается, но только на короткий срок. У здорового человека норма белка в пищевом рационе зависит от возраста и профессии, а у больного — от характера заболевания и состояния организма.

В детском питании норма белка колеблется от 2—2,5 до 4 г на 1 кг веса ребенка (в раннем возрасте дают наибольшее количество белка на 1 кг веса). Норма белка для взрослого не меньше 1 г на 1 кг веса; при средней физической нагрузке норма повышается до 1,5—1,8 г на 1 кг веса, т. е. до 100—110 г на день, а при тяжелом труде, требующей большого расхода сил, — до 2—2,5 г, т. е. до 140 г на день. В санаториях и домах отдыха средней нормой белка в суточном рационе считается 120— 125 г, высшей — 140—150 г. Нецелесообразно включать в рацион больше 150 г белка на длительный срок, так как это вредно отражается на нервной системе, печени, почках и на обмене веществ.

Готовим правильно!

Большое воздействие на количество и качество белков в пищевых продуктах оказывает кулинарная обработка. Для иллюстрации значения правильной кулинарной обработки для вкусовых и питательных качеств блюд приведем некоторые данные по обработке мяса.

При замораживании мяса соки выходят в межклеточные пространства; однако мышечные волокна мяса способны вновь впитать в себя эти соки, если процесс оттаивания производится постепенно. Быстрое оттаивание мяса снижает питательную ценность продукта и вкусовые свойства готовых блюд: мясо становится жестким, волокнистым и невкусным. Особенно негативно влияет оттаивание мороженого мяса в воде: потери белка становятся в 10 раз больше, чем при оттаивании мяса на воздухе, к тому же увеличиваются потери в полуфабрикатах, приготовляемых из мяса, размороженного в воде.

Потери сока, а вместе с ним и белка, достигают 10%, если мороженое мясо разрезают на небольшие куски. Таким образом, медленным оттаиванием мороженого мяса на воздухе при невысокой температуре можно в значительной мере сократить потери белка и сохранить вкусовые свойства пищи. Питательная ценность мяса снижается, а вкус блюд ухудшается, если мясо пропустить через мясорубку с тупыми ножами, так как при этом мясо не режется, а мнется и теряет сок.

Процесс перехода нерастворимых веществ в глютин начинается при температуре продукта в 70°; он быстро происходит в нежных сортах мяса (вырезка, спинная часть), в мясе молодых животных, птиц. Значительно медленнее этот процесс происходит в более грубых сортах мяса (грудинка, шея и др.) и в мясе старых животных. Жарение, т. е. тепловая обработка при температуре около 130° без воды, грубых сортов мяса приводит к тому, что коллаген высыхает, прежде чем он переходит в глютин, и поэтому усвояемость белков мяса снижается. Такие сорта мяса необходимо тушить или варить. Переход коллагена в глютин совершается более интенсивно при кислой реакции, поэтому грубые сорта мяса и особенно мясо диких животных предварительно маринуют). Не растворимые в воде вещества рыбы быстро переходят в «клей», поэтому сроки тепловой обработки рыбы по сравнению с мясом должны быть значительно сокращены.

При тепловой обработке белки мяса, рыбы, яиц денатурируются (свертываются и становятся нерастворимыми в воде), и усвояемость их повышается. Значительно возрастает также усвояемость растительных белков при тепловой обработке, так, например, белки бобовых усваиваются в 2 раза больше (от 30 до 60%). Однако излишняя тепловая обработка или неправильный температурный режим приводит к вторичной денатурации белков, и в связи с этим их усвояемость снижается.

При жарении мяса и рыбы образуются ароматические вещества, которые повышают вкусовые свойства продукта и их усвоение. Однако если температура продукта при жарении значительно превышает 130°, то в корочке образуются химические соединения, имеющие «пригорелый» запах и вкус. Длительность жарения, температурный режим, размер обжариваемых кусков влияют на качество белков, их усвояемость и продолжительность пребывания пищи в желудке.

Варка мяса и рыбы в воде сопровождается переходом в отвар экстрактивных азотистых (белковых) веществ, которые при одних заболеваниях исключаются из пищевого рациона, а при других используются для возбуждения аппетита и усиления образования пищеварительных соков.

Варка на пару приводит к меньшему «выщелачиванию», нежели варка в воде; при тушении выщелачивание ниже, чем при варке (влияет количество жидкости); варка при температуре 85-90° после закипания воды уменьшает потерю мясом сока по сравнению с варкой при слабом кипении; варка при длительном, сильном кипении приводит ко вторичной денатурации белков (влияние температурного режима).

Таким образом, строгое соблюдение технологического режима приготовления пищи является важнейшим моментом, определяющим количество и качество белков в пищевых продуктах и в связи с этим вкусовые качества пищи и ее питательную ценность.

Источник

V. БИОХИМИЧЕСКИЕ ИЗМЕНЕНИЯ ПРОДУКТОВ ПРИ ТЕРМИЧЕСКОЙ ОБРАБОТКЕ

Во время термической обработки неизбежно происходят потери эссенциальных пищевых компонентов (витамины, аминокислоты,белки и т.д.). При их оценке необходимо учитывать степень их разрушения, достаточность в пищевом рационе и т.д. В то же самое время, термическая обработка способствует улучшению органолептических показателей продукта, разрушению токсинов, ингибиторов ферментов и пр. [5, 10].

Положительный эффект влияния термической обработки на пищевые продукты

Многие из бобовых содержат токсины и ингибиторы пищеварительных ферментов, термостабильность которых различна. Ингибиторы, содержащиеся в муке, термолабильны, в фасоли – умеренно лабильны, а в зеленом турецком орехе – очень стабильны. Кроме того, в данных продуктах содержится токсин фитогемоглютинин. Для их инактивации необходима термическая обработка. Степень термической обработки фасоли и сои оценивается по изменениям содержания лизина, фермента уреазы и самих ингибиторов.

В некоторых пищевых продуктах (фасоль, горошек) содержатся вещества, мешающие абсорбции минеральных веществ (цинк, марганец, медь и железо) и витаминов (В₆, D и Е) в пищеварительном тракте.

Некоторые токсины по своей химической природе являются белками, поэтому при нагревании они инактивируются. Установлено, что достаточно 10 минут варки для инактивации токсинов, содержащихся в фасоли, в том числе и гемоглютинина. В результате этого повышается биологическая ценность протеинов фасоли.

При нагревании яичного белка инактивируется мукопротеин авидин, который может связываться с витамином биотином и делать его физически неактивным.

Некоторые виды рыб содержат фермент тиаминазу, который может разрушать тиамин, если рыба употребляется в сыром виде.

Во многих зерновых культурах ниацин находится в связанной форме, которая биологически неактивна и может освободиться при тепловой обработке.

Отрицательный эффект влияния термической обработки на пищевые продукты

Витамины

Витамин А. В продуктах животного происхождения он встречается в виде ретинола, а в растениях – в виде различных каротиноидов, в основном, β-каротина. В пище они находятся в растворенном состоянии в жирах. Химическая формула витамина А содержит сопряженные двойные связи, поэтому он нестоек к окислению. Скорость его окисления зависит от скорости окисления жиров, т.е. от таких факторов, как температура, воздух, свет и следы тяжелых металлов (железо и медь).

Обе формы витамина стабильны при изменении рН, но при рН≤4,5 протекает изомеризация от транс- до менее активной цис-формы.

Ретинол, находящийся в масле, маргарине, цельном сухом молоке, обогащенных мучных изделиях и картофельных чипсах, очень хорошо сохраняется при комнатной температуре.

При варке в воде витамина А, после его растворения в маргарине, 16% разрушается через 30 минут, 40% через 1 час и 70% через 2 часа. Жарение при 200 0 С свежего и топленого масла, обогащенных витамином А, привело к разрушению 40% через 5 минут, 60% через 10 минут и 70% через 15 минут. При жарке маргарина, обогащенного витамином А, в течение 30 минут при 130-160 0 С, разрушается 75% витамина А, а если в течение 20 минут при 175-200 0 С – почти полностью.

Молоко, освещаемое дневным светом в течение 6 часов, теряет 10% витамина А. Когда витамин А вводится в молочный порошок, его потери незначительны. При 37 0 С через 9 месяцев потери составляют 25% в отношении витамина А, 15% в отношении витамина Е и 30% в отношении витамина С.

Содержание витамина А изменяется при сушке, а также стерилизации плодов и овощей. Бланширование и замораживание почти не влияют на активность витамина А.

При сушке овощей горячим воздухом и атмосферном давлении витамин А разрушается почти полностью, а при вакуумной сушке – до 10-20%.

Тиамин (витамин В₁). После витамина С по нестабильности следует тиамин. Он нестоек в нейтральном и щелочном растворах и на него влияют лишь ионы металлов, например, меди. При низком рН и на свету он стоек даже при 120 0 С. В пищевых продуктах он встречается в трех состояниях – свободном, связанном с пирофосфатами и связанном с белками. Диоксид серы его разрушает полностью. При рН=6 он разрушается моментально. SO₂ в количестве 0,1% при 4 0 С за 48 часов разрушает 90% витамина В₁, в количестве 0,04% и при тех же условиях – 55%, а последующая обжарка повышает потери до 90%.

Основные потери наблюдаются при экстракции. Нарезанные и тонко измельченные пищевые продукты теряют 20-70% тиамина. Если мясо измельчить на кусочки размерами 0,5-1 см и сварить, то через 15 минут 80% водорастворимые витамины могут экстрагироваться.

У овощей, не содержащих много тиамина, потери при бланшировке больше, чем при сушке и замораживании. У моркови и картофеля, когда они нарезаны, потери при бланшировании составляют 20-30%.

Если рис варить в дистиллированной воде, то потери не замечаются, при варке в питьевой воде они достигают 8-10%, а в известковой воде – 36%.

При бланшировании и сушке капусты потери доходят до 25%, но если прибавить SO₂ при бланшировке, то они составляют 85%.

Рибофлавин (витамин В₂) встречается в основном в связанном состоянии с фосфатами в виде мононуклеотида и флавиндинуклеотида. В молоке находится в свободной форме.

Он легко экстрагируется при мойке и бланшировании, но стоек против окисления и низкого значения рН. Он не разрушается даже при 130 0 С, но легко разрушается в щелочных условиях. SO₂ на него не влияет. Рибофлавин чувствителен к свету, особенно если он находится в молоке. В кислой и нейтральной среде он превращается в лумихром, а в щелочной – в лумифлавин. Лумифлавин разрушает витамин С молока. Даже незначительные потери рибофлавина (около 5%) могут привести к очень большим потерям витамина С в этом продукте – до 50%.

Ниацин. В пище встречается в виде никотиновой кислоты и никотинамида, которые имеют одинаковую биологическую ценность. Ниацин является очень стойким и потери наступают лишь при мойке и бланшировании (10% у моркови, лука и картофеля).

Фолиевая кислота. Относительно стоек витамин при нагревании в слегка кислой среде, но при рН ниже 5 стойкость понижается. Окисление разрушает фолиевую кислоту. В зависимости от содержания кислорода в молоке, обработанном методом ультравысокой температуры, потери при хранении колеблются от 20 до 100%. Аскорбиновая кислота предохраняет его от разрушения, свет ускоряет разрушение. Его потери в томатном соке в светлой бутылке составляют 30%, в темной – 7%.

В вареном и жареном картофеле потери доходят до 0%, в вареной капусте – до 100, в вареных яйцах – 70, в жареных – 30%.

Замачивание в воде рыбы тунца в течение 1 2часов приводит к потере 5% витамина, бланширование в воде при 100 0 С вызывает потери до 20% через 5 минут, 25% через 10 минут и 45% через 20 минут. Стерилизация в жестяных банках при 118 0 С за 30 минут приводит к потере 10% витамина.

При варке капусты в течение 5 минут потери составляют 45%, а картофеля – 10%. при варке печени в течение 15 минут потери доходят до 90%, а мяса через 15 минут – более чем до 50%.

Витамин В₆. Он существует в трех формах – пиродоксин (пиридоксол), пиридоксал и пиридоксамин. Первые две основные, встречаются в растительной пище; пиридоксал и пиридоксамин – в продуктах животного происхождения.

Пиридоксин очень стоек к теплу и не теряется во время стерилизации. Две другие формы (аминная и альдегидная) более чувствительны к теплу. В молоке, однако, он менее устойчив и потери значительны при стерилизации и сушке молока.

При приготовлении пищи в кислых и щелочных средах и наличии окислителей В₆ стабилен. Основные потери происходят из-за растворения в воде. При приготовлении замороженных овощей потери составляют 20-40%. При варке мяса потери доходят до 50% в зависимости от условий варки.

В консервированном мясе витамин В₆ теряется на 40%, в консервированных овощах – на 60-80%, в замороженных овощах – на 40-60%. Нет потерь в сушеном молоке и мясе.

Витамин С. Включает в себя аскорбиновую кислоту (АК) и дегидроаскорбиновую кислоту (ДГАК). Витамин С легко экстрагируется. В тканях разрушается путем окисления с помощью ферментов в отсутствие кислорода. Свет на него не влияет, когда нет рибофлавина, а в его присутствии разрушается очень быстро. Относительно стоек проти ионизирующей радиации. Сульфиты предохраняют его от окисления. Сухая капуста, подвергнутая обработке диоксидом серы, содержит в 2 раза больше витамина, чем капуста, не обработанная SO₂.

Потери при бланшировке зависят от степени измельчения сырья и от количества добавляемой воды.

Кислород быстро разрушает витамин С. Высушенные на солнце плоды и овощи почти не содержат витамина С. Воздух в консервных банках также окисляет продукты.

Анаэробное разрушение витамина С ускоряется сахарозой и фруктозой, при этом образуется фурфурол. Процесс образования фурфурола не зависит от рН, но скорость повышается в диапазоне рН=3-4. Вот почему в консервы желательно добавлять достаточное количество витамина С с таким расчетом, чтобы после 8-15% потерь при консервировании остальное количество стабильно сохранялось в течение 12 месяцев. Если в продукте содержатся антоцианы, потери витамина С увеличиваются.

Витамин D. Он считается стойким. Разрушают его окисленные жиры, но он стоек в копченой рыбе, пастеризованном и стерилизованном молоке высушенных распылительной сушкой яйцах. При сушке разрушается примерно 25-35% витамина D.

При варке шпината, капусты, моркови разрушается 30% токоферола. Потери витамина Е при стерилизации незначительны.

Пантотеновая кислота. Имеет оптимальную стойкость при рН=6-7. Более стабильна при более высоком рН, но чувствительна при рН=3-4. Стойка против теплоты и света. При бланшировании картофеля и моркови, при сушке картофеля потери незаметны, при сушке лука достигают 10%.

Витамин В₁₂ (цианкобаламин). Устойчив при нагревании в кислой и нейтральной среде. В молоке теряется около 10% при пастеризации в результате взаимодействия с витамином С и сульфгидрильными соединениями. В отсутствие кислорода потери не наблюдаются. На витамин В₁₂ оказывают влияние как окислители, так и редуцирующие вещества. Замороженные мясо и рыба теряют до 20% В₁₂. При стерилизации потери составляют 10-20%.

Биотин (витамин Н). Стоек при нагревании, в разбавленных кислотах и щелочах и на воздухе, не инактивируется пероксидазой. при сушке и стерилизации молока и при стерилизации рыбы стоек.

Белковые вещества

Изменение аминокислот. Лизин, цистин и метионин являются очень чувствительными аминокислотами.

При нагревании казеина, содержащего 4% влаги, с глюкозой 24 часа при 90 0 С значительно понижается количество 11 аминокислот: метионина – на 25%, аспарагиновой и глутаминовой кислот, треонина, серина, глицина, гистидина и аргинина – на 25-30%, лизина и аланина – на 85%. Большие потери наблюдаются при 80%-ной влажности. Присутствие глюкозы всегда увеличивает потери. При влажности 4% потери лизина в 2 раза больше в присутствии глюкозы (от 13 до 22%). На другие аминокислоты глюкоза влияет мало. В отсутствие глюкозы потери цистина, метионина, тирозина и аргинина при влажности 4% составляют 10-20%.

При стерилизации и хранении пищи некоторые аминокислоты связываются с различными субстанциями и полученные соединения не расщепляются ферментами в желудке, но гидролизуются кислотами при их количественном определении.

Повреждение белков при консервировании.

Основные повреждения белков:

— при медленном нагревании наступает денатурация без потери пищевой ценности. Специфические биологические свойства протеиновой молекулы, ее ферментативная и гормональная активность теряются. Изменяются физические и химические свойства. Фибриллярные белки изменяют свою эластичность, сгибаемость и длину. Глобулярные протеины изменяют растворимость, вязкость, осмотические свойства и электрофоретическую подвижность. Эти изменения в молекуле протеинов изменяют свойства пищи, но не влияют на ее пищевую ценность. Например, у сваренного яйца пищевая ценность сохранена, но свойства протеина изменены;

— медленное нагревание в присутствии редуцирующих сахаров приводит к созданию связей между лизином и редуцирующими веществами. Полученный комплекс не может гидролизоваться пищеварительными ферментами. Это происходит при реакции Майяра;

— очень продолжительное нагревание вызывает деструкцию аминокислот путем их полного разложения и образования связей между аминокислотами, т.е. образуются аминокислотные комплексы. Это происходит при температурах 180-300 0 С;

— при обработке в щелочной среде и окислении белки также повреждаются.

Источник

Что происходит с аминокислотами при нагревании

Сколько и как исчезают витамины, при варке продуктов

Что происходит с витаминами при варке, например, той же морковки. Витамин является, уже по своему определению, витамином только до тех пор, пока у него присутствует слегка отрицательный заряд. Иначе от таких витаминов, разве что моча становится дороже, только и всего. Потому что они почти никакой пользы не приносят. А при кипячении или жарке весь заряд просто исчезает.

Аминокислоты не выдерживают нагрева свыше 60 градусов и просто разрушаются. Свари и поджарь богатый аминокислотами продукт и всё. То, во что превратились так необходимые нам аминокислоты, является просто очень низкого качества материалом для выживания нашего тело.

При употреблении варёной и жаренной пищи, потребность в аминокислотах просто не может быть удовлетворена.

Многие могут возразить. Сказав, что они выросли только на варёной пище и даже как-то до сих пор живут. Однако живёт такой человек только за счёт способности нашего организма из соответствующих эмоций создавать необходимые ему аминокислоты и использования для своей жизнедеятельности строительный материал намного более низкого качества. Этот материал представляет собой довольно обширную группу алкалоидов. И чуть позднее мы рассмотрим более подробно эти два источника поступления заменителей аминокислот в наш организм. А сейчас рассмотрим то, во что при нагреве превращается жир. Он преобразуется в жир, который почти не усваивается))))

Источник

Тема: Денатурация белка или зачем мы варим аминокислоты

Опции темы

Поиск по теме

Отображение

Денатурация белка или зачем мы варим аминокислоты

А вот с амино я не очень понимаю, после термообработки они останутся или нет?

И это, у кого есть пару литров кукурузной патоки?))))

Поисковик не прав!

Я Вам больше скажу, в том году разговаривал с одним ученым, которые разрабатывают гидролизаты из морских маллюсков для борьбы с раком, так вот, он мне сказал, после открытия бутылочки с гидролизатом, у тебя есть две недели для его использования (при хранении в холодильнике), потом можешь выкинуть его!
Я так понял окисляется на воздухе!

Хорошо, если взять куриное яйцо и варить его 10 минут, во что превратится белок?
В минералы?
В золу?
В кератины?
Или во что?
И на сколько уменьшится его энергетическая ценность?

Температура кипения аминокислот около 300 град. и выше, а разложения еще больше, растворы можно стерилизовать при темп. 100-120 град, нелетучи, тут другой фокус в вашем бойле они либо выйдут в варочную воду, если варите в открытой воде, либо соединятся с сахарами если таковые присутствуют в вашем бойле, за счет сахароаминной реакции, с образованием меланоидинов, но что-то конечно и останется.

Не сочтите меня занудой, скорее всего температура плавления, а не кипения.

Белок останется белком, просто поменяет свою структуру и энергетическая его ценность останется прежней. Такой процесс называется денатурацией белков. Грубо говоря, нагрев белка приводит к тому, что в коллоидном растворе белковых молекул происходит процесс соединения частиц белка в более крупные белковые частички, ну, типа, агрегация.

Спасибо за ответ. Просто я хотел, чтоб задумались над этим вопросом утверждающие теорию разрушения аминокислот.

Источник

Содержание белковых веществ после влияния технологической обработки на пищевые продукты

Сведения об изменении белковых веществ при консервировании противоречивы. По одним данным, большинство процессов мало влияют на качество белков, по другим — белки легко повреждаются, даже при легкой обработке. Кроме того, при повреждении мало затрагивается пищевая ценность.

Изменение аминокислот

Лизин — одна из наиболее чувствительных аминокислот. Цистин и метионин тоже очень чувствительны. Аминокислоты с боковой цепью (например, лизин, аргинин, триптофан, гистидин) могут связываться с редуцирующими веществами. Полученные соединения не гидролизуются, несмотря на то что они фактически содержатся в связанной форме. При нагревании казеина, содержащего 4% влаги, с глюкозой 24 ч при 90 °С значительно понижается количество 11 аминокислот: метионина — на 25%, аспарагиновой и глутаминовой кислот, треонина, серина, глицина, гистидина и аргинина — на 25—30%, лизина и аланина — на 85%. Большие потери наблюдаются при 80%-ной влажности. Присутствие глюкозы всегда увеличивает потери. При влажности 4% потери лизина в 2 раза больше в присутствии глюкозы (потери нарастают от 13 до 22%). На другие аминокислоты глюкоза влияет мало. В отсутствие глюкозы потери цистина, метионина, тирозина и аргинина при влажности 4% составляют 10—20%.

При стерилизации и хранении пищи некоторые аминокислоты связываются с различными субстанциями и полученные соединения не расщепляются ферментами в желудке, но гидролизуются кислотами при их количественном определении.

Полезность белков зависит от минимального присутствия в них данной аминокислоты с точки зрения потребностей организма. Некоторые аминокислоты называются лимитирующими, потому что от них зависит синтез белков в тканях человека. Если данная кислота содержится в избытке в данном белке и продукте и разрушается лишь избыток, тогда она не является лимитирующей.

Лизин — лимитирующая кислота в большинстве зерновых продуктов, серусодержащие аминокислоты (метионин и цистин) являются лимитирующими для большинства пищевых продуктов. В целом ежедневная диета человека лишена преимущественно серусодержащих аминокислот.

При потреблении различных пищевых продуктов происходит взаимное дополнение аминокислотного состава и балансируются дневные потребности.

Повреждение белковых веществ при консервировании

Принято считать, что при технологической обработке и консервировании пищи происходят следующие основные повреждения белков:

Реакция Майяра включает в себя конденсацию между аминогруппами аминокислот протеинов или пептидных связей, или даже свободных аминокислот с альдосахарами. Первый этап реакции приводит к образованию бесцветных соединений, которые после этого образуют коричневые пигменты путем комплексообразования. Вот почему эта реакция называется реакцией неферментативного побурения. SO₂ и другие антиоксиданты могут предотвратить образование цветных веществ, но не мешают образованию бесцветных аминосахарных соединений. Таким образом, они предохраняют продукт от потерь качества его протеина.

Различные группы соединения — альдегиды, кетоны и редуцирующие сахара — связываются с аминогруппами в альдольной конденсации и образуют шиффовую базу и затем N-замещенный гликозиламин. Эти соединения подвергаются перегруппировке Амадори. На этом этапе образовавшиеся соединения все еще бесцветны и реакция обратима. Третий этап — это деградация Штрекера, при которой теряется молекула СО₂ и образуются альдегиды. Следует конденсация этих альдегидов или их конденсация с сахарными фрагментами или различными продуктами, полученными в результате деградации, протекающей в термически обработанных пищевых продуктах, что ведет к образованию коричневых пигментов. В промежуточных реакциях: образуются редуктоны, которые мешают индофенольному методу определения аскорбиновой кислоты.

Первое относительно стабильное образование при реакции Майяра — по-видимому, 1-деокси-2-кетоза (лизинзкетоза), которое не может гидролизоваться пищеварительными ферментами и лизин теряет биологическую активность. Кислотный гидролиз этого соединения освобождает половину лизина с образованием 20% фуразина [ε-N (2-фурозилметил)-L-лизин] и 10% пиридозина [ε(1,4-дигидро-3-гидрокси-4-оксо-6-метил-1 пиридил-L-Норлеицин)].

На хроматографической колонке фуразин появляется с аргинином, а пиридозин перед лизином, между основными (базисными) аминокислотами. Появление фуразина, таким образом, означает, что часть лизина стала биологически неактивной. Лизиновый пик частично обусловливается наличным лизином и частично лизином, освобожденным от лизинофруктозного комплекса.

Степень реакции Майяра, протекающей в белках, зависит от содержащих серу аминокислот. По реакционной способности следующим за лизином стоит цистин. В жареном мясе установлены все аминокислоты, за исключением лизина. При нагревании белка при 115°С за 27 ч разрушается 50% цистина, а при 145 °С — почти весь цистин, не найден также и метионин. Цистин в сое легче всего разрушается при нагревании, но другие кислоты тоже повреждаются. Нагревание при 121 °С за 4 ч соевого блюда с сахарозой и без сахарозы показало, что без сахарозы, когда реакция протекает в самом белке, 37% аспарагиновой кислоты и 24% глутаминовой кислоты переходят в неактивную форму. При наличии сахарозы 86% цистина, 41% метионина, 47% гистидина и 15% фенилаланина, треонина и лейцина инактивированы.

Термическая обработка может превратить цистеин в цистин, метионин в метионинсульфон, причем обе вновь образовавшиеся субстанции являются неиспользуемыми человеческим организмом. Метионин может реагировать с фруктозой и образовывать 1-деокси-1-метионин-D-фруктозу.

Метионин и цистеин содержатся в полностью биологически активной форме в свежем свином и говяжьем мясе, в свежей сыворотке. Содержание метионина и цистеина не изменяется при нагревании, но понижается их биологическая активность. Так, например, если в свежем молоке содержание метионина и цистеина принять за 100%, то в подслащенном и концентрированном молоке их соответственно 85 и 70%, в высушенном методом распыления — 100 и 90%, при сушке в барабанной сушилке 80 и 90%.

При стерилизации скумбрии при 115 и 126 °С метионин биологически сохраняется соответственно на 100 и 80%, а цистеин — на 35 и 25%.

При нагревании казеина вслед за лизином сильнее повреждается метионин, как при нагревании во влажной среде, так и в присутствии глюкозы. При нагревании казеина, имеющего 0,4% влаги, при 90 °С в течение 24 ч количество метионина уменьшается на 25%, при влажности 8% — на 32%. При наличии глюкозы в первом случае (0,4% влаги) происходит уменьшение на 32%, во втором случае — на 35%. Содержание цистеина при любой влажности уменьшается на 60% в отсутствие глюкозы и на 100% в ее присутствии. Принято считать, что уменьшение пищевой ценности окисленного казеина связано не только с окислением метионина и цистеина, но и с формированием в полипептидных цепях связей, устойчивых против ферментативного действия в пищеварительном тракте. Образование цистеновой кислоты в полипептидах ингибирует ферментативное освобождение и других аминокислот.

Кроме кислорода воздуха, протеины могут повреждаться различными окислителями (пероксид водорода, липидные перекиси), добавляемыми к пище. При повышенной температуре окислители могут реагировать с аминокислотными остатками белков и понижать их биологическую активность.

Метионин чаще всего повреждается образованием сульфоксида, который в свободном или пептидно связанном виде может частично замещать биологически метионин. Образуется также и сульфон, который является биологически неиспользуемым.

Окисление может привести к полной деструкции триптофана и частично тирозина. После окисления казеин не гидролизуется полностью в организме и в нем уменьшается содержание пролива, глицина, валина, лейцина, гистидина и аргинина.

Молоко, обработанное 0,018 М Н₂O₂ и затем гидролизованное проназой, дает 39% общего метионина в сравнении с 56% наличного в необработанном молоке. Половина метионина окислена до сульфоксида. Другие аминокислоты не затронуты.

Гидроперекиси, образованные ненасыщенными жирными кислотами, расщепляются и дают кислоты, спирты и кетоны, которые реагируют с различными группировками белков. В модельных системах, содержащих пероксидированный метиловый линолеат и лизозим, найдены гистамин (образовавшийся из гистидина), метионинсульфоксид и различные лизиновые продукты.

Подобные потери могут получиться при хранении пищевых продуктов, содержащих жиры. Например, содержание лизина понижается на 90% в консервах из сельди, хранившейся 12 мес при 25 °С, но изменения не наступают в атмосфере азота или в отсутствие жиров.

Свободные радикалы, образованные в результате окисления липидов, тоже реагируют с протеинами. А так как окисленные жиры могут реагировать с протеинами, протеины могут функционировать в качестве антиоксидантов жиров. Установлено, что скорость окисления жиров может понизиться на 10% в присутствии протеинов.

Для разрушения токсинов, улучшения функциональных качеств продукта, при производстве белковых изолятов и в ряде других случаев приходится подвергать продукт обработке щелочами. Но даже умеренная щелочная обработка может понизить его пищевую ценность.

При pH ниже 8 в кипящей воде (100°С) и при pH выше 10 и температуре 25 °С в белке, полученном из сельди, могут образовываться внутренние связи, что ведет к образованию лизиналанина (дипептида), который отделяется при гидролизе белка. Кроме того, при уменьшении содержания лизина и аланина полученное соединение может проявлять и токсичное действие. При варке в присутствии карбонатов может образоваться орнитиноаланин. При обработке разбавленным раствором аммиака или гидроксида натрия образуется β-аминоаланин и теряются или уменьшается содержание цистина, аргинина, треонина, серина, изолейцина и лизина. Лизин, метионин и изолейцин могут рацемироваться, их D-изомеры не имеют пищевой ценности.

С ужесточением режима обработки разрушение белков интенсифицируется. Так, соевый белковый изолят и соя, обработанная при pH 12, разрушаются за 12 ч при 60 °С и за 4 ч при 40 °С. Наиболее чувствителен к температуре цистин. Содержание БИ сои понизилось от 63 до 41%, а изолята — до 24%. При нагревании проб казеина содержание БИ понизилось от 63 до 53, а переваримость — от 100 до 90%. Белок из подсолнечного семени, обработанный 0,2 н. раствором щелочи, повреждается, теряя аргинин, треонин, серин, лизин и цистин, образуются лизиналанин, алоизолейцин и орнитин, а лизин рацемируется.

При растворении легкорастворимого белка в растворе NaOH, нагревании в течение 30 мин при 55 °С и преципитации 1 М раствором НС1 при pH 4,8 и t = 4°С разрушаются аргинин, лейцин, цистин, серин, лизин и изолейцин, повреждаются аспарагиновая и глутаминовая кислоты, метионин, фенилаланин, пролин и тирозин.

Различные белки по-разному реагируют на щелочную обработку в зависимости от числа и относительных позиций различных реактивных групп в самом белке. Например, в белке из рапсового семени найдено меньше лизиналанина, чем в белке из подсолнечного семени.

Кроме понижения пищевой ценности, возможно, что лизиналанин после щелочной обработки оказывает и токсичное действие, ибо доказано, что он повреждает почки подопытных животных. В некоторых опытах это не подтвердилось. Его содержание в различных вареных продуктах составляет от 50 мкг/г до 50 мг/г. При жарении яичного белка за 10 мин образуется 350 мкг лизиналанина на 1 г белка, а высушенные яйца содержат 1,8 мг. Концентрированное молоко содержит 150—860 мкг/г, а соевый изолят 0—370 мкг/г. В этих опытах, по-видимому, лизиналанин образуется единственно под действием теплоты, а не щелочной обработки.

Факторы, влияющие на разрушение белков при технологической обработке

Были проведены опыты с раствором, содержащим смесь казеина натрия и глюкозы, который был высушен сублимацией до 15—18% влаги. После растворения и хранения при 37 °С и относительной влажности 70% смесь потеряла большую часть своих реактивных аминогрупп. Реакцию удалось несколько замедлить, понизив pH раствора с 7 до 3. Эта же смесь через 30 мин потеряла 90% своих реактивных аминогрупп, биологическая ценность снизилась с 0,78 до 0,39, а переваримость уменьшилась на 9%.

Воздействие на аминокислоты зависит от вида пищи и условий. Указанная смесь казеина и глюкозы теряет лизин при умеренном нагревании. При повышенном нагревании теряются серусодержащие аминокислоты и в меньшей степени остальные. Мясо и рыба теряют главным образом S-аминокислоты.

Разрушение лизина при 4 °С происходит в большей мере при влажности 14% по сравнению с влажностью 10%. Сухие материалы относительно более устойчивы против нагревания, а варка в большом количестве воды влияет мало.

Сухое цельное молоко с влажностью 4,7% сохраняло свою биологическую ценность и переваримость в течение 184 сут. При влажности 7,3% биологическая ценность понижается от 0,84 до 0,69 всего за 69 дней. Вот почему влажность такого молока должна быть не больше 5%, чтобы оно могло сохранить свой аромат и растворимость и чтобы степень разрушения протеинов понизилась. Для того чтобы свести потери белка ниже 10% за 6 мес, необходимы температура хранения —1 °С и относительная влажность 60% или температура 10 °С и относительная влажность 40%. Для более продолжительного периода хранения необходима более низкая температура. При —15°С в течение двухгодичного хранения нет значительных изменений качества белка.

Редуцирующие сахара — один из важнейших факторов понижения пищевой ценности белков и особенно при умеренном нагревании. Казеин, нагревавшийся самостоятельно до 120 °С, стоек, а в смеси с глюкозой — нестабилен даже при 10°С. В процессе хранения клейковины при 10°С БЦ понижается с 0,55 до 0,18.

Влияние может также оказывать относительная чистота использованных материалов. Например, торговый лактоальбумин содержит 5% редуцирующих сахаров, и если он удаляется промывкой, протеин становится более стойким против термического разрушения. Промытый казеин более стоек, чем казеин, содержащий лактозу.

Даже небольшие количества редуцирующих веществ вызывают разрушения, что видно на примерах опытов с высушенными яйцами при их хранении. Хотя они содержат всего 1,2% глюкозы, если ее удалить, яйца становятся более стойкими. Небольшие количества рибозы (0,4% в расчете на сухое вещество) вызывают большие потери белков. Белок плазмы устойчив против нагревания при 85 °С в течение 27 ч, но если прибавить немного рибозы, повреждения уже через 1 ч становятся значительными. Установлено, что 0,8 моль лизина связывается с 1 моль рибозы (0,3% рибозы реагирует с 2% лизина).

Быстрее всего реагирует ксилоза, затем арабиноза, глюкоза, галактуроновая кислота, лактоза, мальтоза и фруктоза. Фруктоза обладает 10% реактивности глюкозы. Разрушающий эффект сахарозы объясняется ее гидролизом, при котором образуются глюкоза и фруктоза. Она на казеин не действует, но сильно увеличивает потери лизина при нагревании соевого изолята и арахисового изолята.

Аминокислоты могут реагировать с редуцирующими веществами, которые образуются при окислении жиров в пищевых продуктах.

Время — температурная обработка тоже имеет значение. Понижение качества белков происходит даже при комнатной температуре, если продукты хранятся продолжительное время. Смесь казеина и глюкозы разрушается при 37 °С. В процессе хранения при 40 °С, относительной влажности 60% в пластмассовых упаковках под частичным вакуумом потеря лизина следующая (в %): в молоке в виде порошка — 88; в продукте из хлопкового семени — 36; в арахисовом продукте — 33; в муке — 43; в рисе — 18; в сорго — 40; в соевом продукте — 8.

Ускорение разрушения под влиянием теплоты очень большое. Разрушение смеси глюкозы при 37 °С происходит в 100 раз быстрее, а при 70 °С — в 9000 раз быстрее, чем при 10 °С. При нагревании чистых белков они стойки до определенной критической температуры, после чего разрушение нарастает с повышением температуры. Казеин стоек до 120 °С, после этой температуры разрушение пропорционально повышению температуры. Даже в присутствии редуцирующих сахаров, если нагревание кратковременное, эффект разрушения невелик. Казеин, автоклавированный с глюкозой (50:1) при 121 °С, слабо разрушается, а переваримость понижается от 95 до 92% через 45 мин и до 85% через 135 мин.

Потерн реактивных аминогрупп описываются в аррениусовых координатах в зависимости от температуры.

Другой фактор — состав продукта. Вот почему результаты, полученные на основании модельных систем, недействительны в полной мере для продуктов, представляющих сложную смесь различных реактивоспособных веществ.

В результате реакции Майяра понижается содержание некоторых эссенциальных аминокислот, следовательно, снижается и качество белка, в том числе его питательность. Переваримость белков уменьшается, так как не могут гидролизоваться некоторые аминокислотные связи, созданные в результате реакции Майяра. Это приводит к выбрасыванию из организма целых фрагментов пептидов, которые не гидролизовались в пищеварительном тракте. Возможно, что некоторые из них адсорбируются в кишках, но они выбрасываются с мочой. Этим, а не только пониженной переваримостью белков, объясняется большое снижение их пищевой ценности.

Скорость освобождения аминокислот из белков, которые подвергались нагреванию, вероятно, меньше, чем снижение их полезности при синтезировании белков. Точно так же негидролизованные в желудке пищеварительными ферментами пептиды мешают адсорбции в тонких кишках аминокислот, частично ингибируют пищеварительные ферменты, замедляют транспортировку аминокислот из пищеварительного тракта в ткани и клетки и т. д. Эти факты подтверждены опытами с изолированными из тонких кишок клетками. В связи с этим доказано, что нагревание триптофана с глюкозой ведет к нарастанию концентрации фруктозо-L-триптофана с последующим ингибированием им абсорбции триптофана в тонких кишках. Побуревшие абрикосы тоже вызывают уменьшение скорости роста подопытных животных. Наступает и известное повреждение печени подопытных животных, о котором можно судить по понижению уровня некоторых ферментов, характерных для печени.

Доказано, что разрушение белков подавляет активность дисахаридов, щелочной фосфатазы и некоторых дипептидаз в мукозе тонких кишок, повышает содержание липидов в печени и усиливает активность гепатитной трансаминазы. Опыты проводились с термически поврежденными белками и белками, поврежденными при хранении яичного альбумина, содержащего глюкозу. Смесь сохранялась при 37 °С и относительной влажности 68%. Через 10 дней смесь имела пониженную биологическую ценность, хотя очевидного побурения не было. Установлено, что изменения претерпели преимущественно лизин и аргинин.

Некоторые придерживаются мнения, что продукты реакции Майяра токсичны, но это не доказано. Водорастворимые продукты этой реакции отличаются токсичностью от продуктов, содержащихся в разрушенных белковых комплексах. Растворимый комплекс фруктозолизина, например, абсорбируется тонкими кишками и удаляется с мочой в неизменном виде, но растворимый комплекс поврежденных белков вообще не абсорбируется. Кормление животных нагретой смесью белка и глюкозы не подавляет, но замедляет их рост. Такой же результат получен и при кормлении животных нагретым молоком.

Реакция Майяра вызывает и положительные изменения некоторых продуктов, формируя желательный цвет, аромат и вкус. Это происходит, например, при обжарке. И хотя при обжарке теряются некоторые аминокислоты, общий эффект положителен за счет улучшенного качества и достигнутого специфического цвета и вкуса продукта. Реакция Майяра может использоваться для специфических целей, например для добавления редуцирующих веществ к пище.

Другим примером является производство ароматических смесей, имитирующих запах жареного цыпленка или мяса. Цистеин и рибоза продуцируют аромат жареной свинины, рибоза и аминокислоты — аромат телятины, лизин или цистеин с фураном — аромат мяса и т. д. Глюкоза, нагретая с глицином, дает аромат свежевыпеченного хлеба, с аминобутировой кислотой — аромат кленового сока, метионовые продукты разложения дают аромат картофеля.

Летучие вещества, выделяемые из жареных овощей, являются альдегидными дериватами аминокислот — аланина, валина, лейцина и т. д. Менее приятные запахи связаны с наличием продуктов штрекеровой деградации серусодержащих аминокислот. Такими продуктами являются метилмеркаптан, диметил-сульфид, метилсульфид и т. д.

При нагревании арахисовых изделий при 120 °С в течение 10, 20 и 30 мин с целью улучшения аромата установлено, что получается приятный аромат, но присутствующая сахароза является причиной значительных повреждений. Содержание тиамина уменьшается на 50, 60 и 70% за соответствующее время, рибофлавина — на 10, 30 и 40%, эффективная переваримость — на 1,75—1,66; 1,55 и 1,42. Снижение БЦ связано с уменьшением содержания лизина: 3,0; 2,5 и 1,7% массы белка за соответствующие периоды времени обработки при 120°С.

Углеводы в сравнении с лабильными компонентами (например, витаминами) рассматриваются как стабильные при переработке и консервировании пищевых продуктов. Имеются, однако, потери при отмывании и разрушении, но это потери энергетического характера, поэтому эта проблема не вызывает большого интереса.

У некоторых пищевых продуктов уменьшается количество крахмала и увеличивается содержание сахара. При обжарке (120 °С в течение 150 мин) уменьшается количество общих углеводов и белков фасоли, а также аминокислот в результате их участия в реакциях, приводящих к образованию коричневых пигментов. Содержание сахара уменьшается от 10,8 до 9,2%, крахмала — от 34 до 31% (сначала крахмал превращается в декстрин, а затем в редуцирующие сахара). Потери в результате превращения одного углерода в другой зачастую могут иметь положительный эффект, если в результате этих превращений улучшается усвояемость углеводов после обработки.

Избыточное нагревание может привести к образованию нежелательных продуктов. При стерилизации могут образоваться левулиновая кислота, редуктоны и 5-гидроксиметилфурфурол, приводящие к окрашиванию пищевого продукта. Это, однако, не отражается на пищевой ценности продукта.

Минеральные соли стойки к внешним воздействиям, но могут теряться при водной обработке. Содержание кальция в моркови, фасоли и капусте может уменьшиться на 12—40%. Количество железа при бланшировке уменьшается на 17%, а кальция — на 5%. Наблюдаются большие потери при размораживании от вытекания соков, при посоле от экстракции соков, при копчении от вытекания соков и при других технологических процессах.

Жиры претерпевают многие структурные изменения, которые имеют большое значение скорее для изменения вкуса пищи, чем для ее пищевой ценности. Пищевая ценность жиров выражается в том, что они являются поставщиком энергии за счет триглицеридов и содержат эссенциальные жирные кислоты. Некоторые жиры содержат витамины в растворенном состоянии и их разрушение приводит к понижению биологической ценности жиров. Сами жиры, как и эссенциальные жирные кислоты, могут разрушаться, что тоже приводит к понижению пищевой ценности липидов. Продукты расщепления жиров, со своей стороны, разрушают белки, что является дополнительным отрицательным эффектом воздействия на биологическую ценность пищевого продукта в целом.

В жирах могут образовываться перекисные вещества на базе автоокисления, химических и ферментативных катализаторов (естественно содержащиеся липоксидазы, называемые еще липоксигеназы) или в результате деятельности некоторых микроорганизмов. Эти изменения протекают относительно медленно, поэтому ухудшение качества наблюдается в основном при продолжительном хранении, а не во время технологической обработки. Исключение составляют повреждения в процессе обжарки при высоких температурах. При умеренных температурах изменения небольшие, но если жарение протекает продолжительное время в одном и том же жире, то наступает кумулятивный эффект и накапливается много продуктов расщепления.

Окислительные и гидролитические изменения жиров могут ухудшить аромат пищи даже тогда, когда жиров содержится немного. Так, в овощах, картофеле и шпинате (0,1—0,6%) ненасыщенные кислоты окисляются очень легко.

Автоокисление начинается с образования гидроперекисей, процесс катализируется медью и другими металлами и гематиновыми веществами, а также ускоряется светом, теплотой и радиацией различными лучами. Реакция окисления порождает цепную реакцию изменений, приводящих к образованию щелочных гидроперекисей, которые разрушаются короткоцепными альдегидами, кетонами и кислотами, способными образовывать полимеры с неприятным запахом прогорклости.

Во время образования перекисей возникают свободные радикалы, реагирующие с белками и витаминами, а также с ферментами и другими жирами, не претерпевшими изменения. Особенно чувствителен к перекисям витамин А. Предохранительный эффект против действия перекисей оказывают антиокислители, которые, вероятно, быстро реагируют со свободными радикалами и таким образом предохраняют реакцию от ее следующих этапов и от дальнейшего распространения и развития цепной реакции.

Растительные материалы, и особенно стручковая фасоль, горох, зерновые продукты, а также семена, из которых добываются жиры, содержат фермент липоксидазу, который является стимулятором образования перекисей. Этот фермент специфичен для жировых кислот и цис-цис-метиленовыми диеновыми связями (например, линолевая кислота). Он вызывает их окисление и может привести к изменениям пищевых качеств. Пища при этом приобретает неприятный запах. Вот почему инактивация ферментов предохраняет пищу от процессов автоокисления и от понижения ее качества.

Влага может влиять на эти процессы в двух направлениях — интенсифицировать или ингибировать. Низкая влажность зерновых продуктов ускоряет прогоркание, сухих яиц и сухого молока (менее 2%) ингибирует процесс.

Термическая обработка разрушает ферменты. Окисление, однако, может продолжаться даже в охлажденных жирах и явиться причиной ухудшения качества замороженных пищевых продуктов, содержащих жиры, и возможных потерь жирорастворимых витаминов при холодильном хранении.

При температурах жарения разрушение жиров происходит очень быстро и образуется ряд летучих карбонилов, гидроксикислот, кетокислот, эпоксикислот и оксиполимеров. Полимеризация может протекать в отсутствие кислорода с образованием циклических соединений и более высокомолекулярных полимеров. Установлено, что последние соединения могут способствовать появлению токсичности у нагретых жиров и у жареных продуктов.

Эффект окисления жиров может выразиться в появлении неприемлемых по вкусу и аромату компонентов, формировании токсичных компонентов, понижении пищевой ценности и др.

При технологической обработке и консервировании уменьшение питательной ценности жиров незначительно или почти отсутствует. С другой стороны, их изменения могут продолжаться и при низких температурах.

При нормальной термической обработке почти не изменяются жиры молока, мяса и яиц, когда обработка осуществляется обычным способом или микроволнами. Жарение вызывает незначительный эффект или его вообще нет. При низких температурах окисление жиров не останавливается. Прогоркание замороженного свиного мяса, например, связано с полинасыщенными жирными кислотами. Жиры мяса птицы меньше насыщены, чем жиры говядины и баранины, и менее стабильны. Их стойкость может повыситься при подаче токоферолов с кормом птиц.

Перекиси легко распадаются при комнатной температуре, нестойки при низких температурах. Их реакция заключается в разрушении большинства токоферолов во время хранения в замороженном состоянии и при комнатной температуре.

Витамины (ретинол, каротиноиды, холекальциферол и токоферолы), присутствующие в подсолнечном масле и жирах, легче претерпевают окисление, чем сами жиры. Это предпочтительное окисление придает токоферолам качества антиоксидантов в отношении жиров. Витамины в натуральном виде содержатся во многих растительных жирах. В ряде случаев их прибавляют в масла и пищу. Ими можно обогащать корм птиц, тем самым они будут служить антиоксидантами мышечных жиров. Их действие в качестве антиоксидантов ведет, однако, к их деструкции. Токоферолы с более низкой витаминной активностью являются лучшими антиокислителями по отношению к жирам.

Аскорбилпальмитат тоже прибавляется в качестве антиоксидантов и действует совместно с токоферолом. Количество этих двух прибавленных витаминов, взятых вместе, очень мало, и они не имеют существенного значения для прямого повышения пищевой ценности жиров, а также для косвенного путем уменьшения степени окисления самих жиров.

При окислении жиров окисляются витамины, содержащиеся в них. Это ведет к общему понижению их биологической ценности.

Некоторые ненасыщенные жирные кислоты являются эссенциальными, так как они не могут синтезироваться в организме человека. Это — линолевая, линоленовая и арахидоновая кислоты. Первые две кислоты найдены в овощном масле, и в организме человека могут превратиться в арахидоновую кислоту, почему она и относится к эссенциальным кислотам. Она представляет собой цис-цис-метилен прерванный изомер, который, вероятно, необходим для диеты. Вот почему окисление ее двойных связей, или ее изомеризация, приводит к понижению пищевых свойств жиров и пищи, в которой она содержится.

Практически организм человека не испытывает недостатка в эссенциальных жирных кислотах, ибо потребность в них очень мала, всего 1 г в день. Поэтому разрушение их при технологической обработке большого значения не имеет.

Вероятно, полиненасыщенные жирные кислоты обладают свойством, аналогичным свойству эссенциальных ненасыщенных жирных кислот и кислот с С_20:5 и С_22:6. Есть доказательства, что отношение полиненасыщенных жирных кислот к насыщенным (2:1) в диете эффективно для снижения холестерина в крови, что может снизить риск сердечных заболеваний. Обработка жиров может влиять на их пищевую ценность, изменяя тип и соотношение жирных кислот б пищевых продуктах.

Рафинация растительного масла не ухудшает его ценности, хотя и удаляет фитостеролы, которые понижают содержание холестерина в крови. Однако количества, в которых они присутствуют, даже в сыром подсолнечном масле так малы, что могут и не оказывать существенного влияния на предотвращение образования холестерина.

Гидрогенизация масел может привести к насыщению полиненасыщенных жирных кислот, а также вызвать изомеризацию с последующими потерями биологической активности.

Высокие температуры жарения разрушают лабильные углеродные цепи полиненасыщенных жирных кислот, но потери малы, вероятно, благодаря действию натуральных и прибавленных антиоксидантов. При жарении чипсов за 12 мин при 185±5°С с прерыванием процесса на пять дней в течение 7,5 ч всего общего процесса нагревания использовалось отдельно масло из подсолнечника, кукурузы, хлопка. В подсолнечное масло прибавлялись в качестве антиоксидантов пропилгаллат, лимонная кислота и пропиленгликоль, в кукурузное — изопропиловый цитрат и метиловый силикон, а в хлопковое масло антиоксидантов не прибавлялось. Прослежено изменение отношения линолевой кислоты и других кислот, входящих в структуру триглицеридов этих масел. В общем изменения составили от 72 до 70% для подсолнечного, от 57 до 51% для кукурузного и от 56 до 49% для хлопкового масла. Жиры, извлеченные из готового жареного картофеля, содержат несколько меньше линолевой кислоты при обжарке в хлопковом и подсолнечном маслах, чем в кукурузном масле. Это, возможно, связано с окислением протеинов на поверхности чипсов. Установлена также большая разница в количествах разрушенной линолевой кислоты при обжарке. При 190°С понижение содержания линолевой кислоты от 67 доходит до 61% после трех последовательных жарений. Нагревание до 257 °С произошло за 30 мин, а охлаждение до 60 °С за 55 мин. За время обжарки содержание жирных кислот уменьшается от 91 до 78% общего количества жирных кислот в подсолнечном масле, от 67 до 42% в кукурузном, от 41 до 36% в арахисном и от 62 до 50% в соевом масле.

В процессе жарения картофеля в домашних условиях при 205 °С в течение 15 мин в кукурузном масле содержание полиненасыщенных жирных кислот уменьшается от 67 до 54%. В процессе жарения мяса цыплят в больничной кухне в течение 2,5 ч при 191 °С в хлопковом масле их количество понижается от 66 до 35%.

В процессе жарения мяса цыплят в больничной кухне в течение 1 ч, а затем картофеля за 0,5 ч при 191 °С происходит снижение содержания полиненасыщенных жирных кислот от 66 до 58%.

Нагревание в кукурузном масле при 191 °С в течение 3 ч снижает количество полиненасыщенных жирных кислот от 66 до 55%.

Установлено, что открытая поверхность, продолжительность и температура нагревания, а также вид жиров, содержащихся в сыром масле, и другие факторы также влияют на потерю полиненасыщенных жирных кислот.

Автолитические процессы, протекающие в мясе и рыбе

Сущность и результаты автолитических процессов, протекающих в мясе крупного и мелкого рогатого скота, в свинине, мясе птицы и рыбы, в наиболее общих чертах характеризуются следующим.

После прекращения жизненных функций животных и рыбы в составе и свойствах тканей, и в первую очередь мышечной ткани, начинаются изменения под влиянием протекающих ферментативных и неферментативных процессов в «стерильных условиях» (без вмешательства микроорганизмов, находящихся на поверхности мяса). Так как процесс разложения (лизис) затрагивает преимущественно протеины, он называется автолизом. В результате этого изменяются пищевая ценность и технологические качества мяса. Водоудерживающая способность мышечной ткани резко падает к концу первых суток, после чего повышается и достигает максимально 85—87% начального значения этого показателя. Через 2—3 сут мясо становится более мягким, вкус и аромат усиливаются. Для мяса, сохраняемого при 0°С, эти изменения наиболее заметны спустя 10—14 сут. После этого срока наступает ухудшение качества.

В результате наступающих биохимических изменений появляется так называемое состояние ригор мортис, или окоченение мяса. В мясе крупного рогатого скота это состояние наступает через 18—24 ч, в мясе мелкого рогатого скота — через 18—24 ч, свинины — через 16—18 ч, мясе птицы — через 2—4 ч. При 37 °С это явление наступает в 2 раза быстрее, чем при 15—18°С.

Все эти явления связаны с процессами, протекающими в условиях отсутствия доступа кислорода к клеткам, т. е. автолиз объединяет анаэробные процессы. Гликоген в результате гликолиза превращается в глюкозу, а затем в молочную кислоту под действием фермента фосфорилазы, от чего pH понижается. Примерно 90% гликогена превращается в молочную кислоту, а 10% остается в виде редуцирующих сахаров.

После убоя животного pH составляет 6,6—5,0, при окоченении мяса 6,1—6,3, через 48—60 ч 5,4—5,5, а потом нарастает до 5,7—5,9. В мясе молодых животных эти изменения более слабо выражены и отличаются на 0,15—0,20 единиц pH. В мясе откормленных, здоровых и умерших животных больше гликогена, молочной кислоты, более низкое значение pH — 5,1—5,6. В мясе хорошо откормленных и уставших животных pH составляет 6,2—6,8, так как в нем в 2,5—3 раза меньше молочной кислоты.

Понижение pH и его приближение к изоэлектрической точке протеинов — одна из причин понижения растворимости протеинов и степени их гидратации.

В процессе автолитического созревания мяса разрываются пептидные связи в белковых молекулах. Это явление называется протеолизом. Увеличивается число свободных аминогрупп. С развитием протеолиза их число нарастает. Накапливаются и свободные аминокислоты: через 18 сут их количество в 2—5 раз превышает первоначальное содержание.

После убоя животного, когда pH высок, протеолиз протекает медленнее. Кроме того, протеолиз, нуждается в редуцирующих веществах, необходимых для нормального функционирования протеолитических ферментов. Такие вещества, например, накапливаются при гликолизе, потому что образуются редуцирующие моносахариды.

При автолизе изменяется связь между углеродными и белковыми компонентами мукополисахаридов — белковых компонентов мышечной соединительной ткани. Вот почему вначале (1—2 сут) прочность этой ткани увеличивается, а потом понижается и через 5—6 сут приближается к первоначальному своему значению. Аналогично этому через 1—2 сут мясо разваривается труднее, чем после его получения, а через 5—6 сут оно разваривается лучше, чем через 1—2 сут.

При автолизе высвобождается глутаминовая кислота, которая обусловливает приятный вкус и запах мяса, прошедшего этап автолиза. Накапливаются и свободные жирные кислоты в результате гидролиза (липолиза) липидов. Они тоже способствуют улучшению вкуса мяса при варке.

Увеличивается и содержание аммиака — на 50% после 1 сут и на 200% через 15 сут. Это происходит в результате дезаминирования преимущественно адениновой и глутаминовой кислот. Увеличивается содержание неорганических веществ, в состав которых входит сера: через 12 ч на 20%, а через 24 ч — на 35%, после чего их количество уменьшается. С понижением pH они становятся источником сероводорода. Увеличивается и количество других органических соединений, содержащих серу: через 48 ч на 25%, а потом их количество постепенно уменьшается. При нагревании они образуют летучие сульфидные соединения, влияющие на вкус и аромат мяса.

Ферментативное расщепление белков связано преимущественно с ферментами катепсином и пептидазой.

В результате автолиза мясо приобретает красный цвет с коричневыми оттенками вследствие накопления меланоидинов и изменений в миоглобине и гемоглобине.

Скорость автолиза, как и любого ферментативного процесса, зависит от температуры. При 1—2°С мясо созревает за 10—14 сут, при 10—15°С — за 4—5 сут, при 18—20 °С — за 3 сут и при 40 °С — за 2 сут.

Неферментативное и ферментативное побурение

Важными факторами изменения пищевых продуктов являются ферментативное и неферментативное побурение. Эти явления объясняются тем, что пищевые продукты в химическом отношении нестабильны, в них протекают химические реакции до момента обработки, во время обработки и при хранении. Многие из полученных веществ окрашены в желто-коричневый и темно-коричневый цвет, вследствие чего изменяется и цвет продукта. В основе этих превращений лежит реакция Майяра со следующей общей схемой:

Установлено, что на скорость реакции Майяра влияют влагосодержание, наличие воды, pH среды, температура, тип участвующих веществ и их концентрация, физическое состояние продукта и т. д.

В результате протекания реакции Майяра теряются ценные пищевые компоненты. Замедление процессов ассимиляции азота организмом человека в продуктах, претерпевших побурение вследствие протекания реакции Майяра, показывает, что налицо специфическая форма токсичности продуктов. А так как реакция протекает в присутствии кислорода, необходимо всячески предохранять продукт, подвергаемый переработке, от окисления.

Без участия кислорода, а также в кислой и щелочной средах протекает реакция карамелизации, вызывающая неферментативное побурение пищевых продуктов в результате деградации сахаров при их нагревании выше температуры плавления. Когда процесс хорошо контролируется, наряду с образованием цветных субстанций накапливаются и ароматические вещества со специфическим ароматом. В некоторых случаях появляется неприятный запах горелого, сопровождаемый горьким вкусом.

При карамелизации глюкозы идентифицированы карбонильные кислоты, кетоны, дикетоны, альдегиды, ненасыщенные кетоны и альдегиды, дериваты урана, спиртов, гидрокарбоновых и ароматических соединений, СО₂ и СО.

Окисление аскорбиновой кислоты активнее всего протекает в слабощелочной среде в присутствии кислорода. Оно может протекать с участием или без участия фермента аскорбиноксидазы или путем прямого неферментативного окисления. Вследствие разрушения аскорбиновой кислоты различными неферментативными окислителями происходит побурение пищевых продуктов.

Наиболее общий механизм этого способа разрушения связан с выделением СО₂. В качестве продуктов разрушения аскорбиновой кислоты идентифицировано 17 соединений. При 37 °С существует линейная зависимость между накоплением пигментов и выделенным количеством CO₂ в результате разрушения аскорбиновой кислоты. При 50 °С зависимость между цветными веществами и выделенным CO₂ более сложная. Это показывает, что при 50 °С протекают и другие реакции с выделением CO₂.

В плодовых продуктах и консервах механизм разрушения аскорбиновой кислоты зависит от pH и концентрации сухих веществ пищевого продукта. При pH 1,0—3,5 интенсивность побурения под влиянием аскорбиновой кислоты обратно пропорциональна pH. У сушеных овощей с высоким pH (сушеная капуста) побурение обусловливается протеканием штрекеровой деградации и реакцией между аскорбиновой кислотой и аминокислотами. Образовавшиеся к концу сушки дегидроаскорбиновая и дикетогулоновая кислоты тоже способны вступить в реакцию со свободными аминокислотами по неферментативному механизму, который включает в себя штрекеровую деградацию. При этом продуцируются химические соединения от красного до коричневого цвета.

Ферментативное побурение является причиной накопления химических веществ, окрашенных в различные цвета от розового до коричневого и сине-черного. В результате этого ухудшается внешний вид пищевого продукта. Одновременно понижается и биологическая ценность продукта. Так, например, если ферменты зеленого горошка не инактивированы перед его замораживанием, то через 3—4 недели хранения в замороженном состоянии продукт на основании комплексной оценки вкуса и цвета становится непригодным для потребления.

Ферментативное побурение — процесс, протекающий во многих плодах и овощах при их резке и очистке, при заболевании и после механических повреждений. Для его протекания необходимо наличие фермента, субстрата и кислорода воздуха. Реакция побурения протекает очень интенсивно и выражается в окислении некоторых фенольных соединений до о-хинонов, а затем до коричневых меланинов. Аминокислота тирозин, представляющая собой моногидроксифенол, — один из классических источников образования окрашенных соединений ферментативным путем. Эти соединения названы меланинами.

В ферментативном побурении принимают участие специфические ферменты, все еще не имеющие достоверной классификации и известные под различными названиями. Наиболее общее их название — полифенолоксидазы, фенолазы, о-дифенолазы или кислородоксидазы.

Образовавшиеся первоначально хиноны вступают в конденсационные неферментативные реакции с аминами, аминокислотами и протеинами. Эти реакции интенсифицируют побурение.

В опытах с конденсированными танинами установлено, что при окислении катехинов полифенолоксидазой образуется хинон, который конденсируется танином и образует окрашенный в красный цвет продукт, названный флобафеном. Его максимальная абсорбция наблюдается при длинах волн 270 и 410 нм, а при 500 нм спектральная кривая имеет хорошо выраженное плечо. Установлено, что склонность к подобной конденсации зависит от типа хинона, в том числе от типа фенола, из которого получен хинон.

При специфических способах полимеризации образуются темноокрашенные высокомолекулярные полимеры, названные меланинами, на базе хинона, образованного аминокислотой тирозином. Меланины посредством своих реактивных групп могут связываться с протеинами и образовывать темноокрашенные соединения.

Субстратами при ферментативном побурении являются о-дифенолы, или, в наиболее общем виде, о-дигидроксипроизводные монофенолов, флавоноидов (кварцетин, рутин и др.), танины, катехины и лейкоантоцианиды. Ко-дигидроксипроизводным относятся, кроме катехола, кофейная, пирокатехиновая, хлорогеновая и другие кислоты. Хлорогеновая кислота играет главную роль в потемнении картофеля после варки.

Ферментативное побурение происходит и в присутствии р-дифенолов. Принято считать, что первоначально р-дифенолы гидроксилируются, после чего полученное соединение окисляется до соответствующего хинона.

Монофенолы (например, 1-тирозин) — субстраты, на которых ферментативная активность проявляется медленнее, так как необходимо, чтобы они были предварительно гидроксилированы, а затем окислены до соответствующих хинонов. В общем окисление монофенолов не так широко распространено, как окисление дифенолов.

Существуют различные способы ингибирования процессов ферментативного побурения: инактивация ферментов теплотой, диоксидом серы, различными химическими соединениями.

Известно, что на интенсивность ферментативных реакций оказывает влияние температура. При определенной критической температуре начинается денатурация белкового компонента ферментов, вызывающих неферментативное побурение. Для многих из этих ферментов зависимость между скоростью денатурации и температурой представляет прямую линию, если пользоваться аррениусовыми координатами.

Термостабильность ферментов связана со способом упорядочения аминокислот в протеинах самих ферментов и с вытекающей из этого специфической конфигурацией протеинового компонента фермента. Влияние оказывают биохимический состав продукта, микроструктура клеток и т. д.

Инактивация большинства ферментов происходит по реакции первого порядка. Влияние температуры на инактивацию ферментов иллюстрируется аррениусовой зависимостью или параметром D_r, показывающим, сколько необходимо времени, чтобы при данной температуре Т°С ферментативная активность понизилась на 90%. Зависимость постоянной скорости инактивации ферментов от температуры представляется величиной Z. Она выражает температурный диапазон, необходимый для понижения значения D на 90%.

Подчинение процессов инактивации ферментов аррениусовой зависимости позволяет рассчитать экспериментальную энергию процесса их термической инактивации. Для полифенолоксидазы она составляет 313 кДж/м, а для пероксидазы — 80 кДж/м. Значения величины Z составляют соответственно 7,8 и 35 °С.

Термостойкость ферментов зависит от pH. Они обычно более стабильны при pH, близком к их изоэлектрической точке. Например, для липоксигеназы, нагреваемой при 65 °С, если pH изменится от 6 до 4, то значение D уменьшается от 400 до 0,1 мин. Влияние оказывает также и водная активность (а_w). Когда она понижается, термостойкость ферментов заметно возрастает.

Установлено, что в определенных условиях инактивированные ферменты могут восстановить свою активность в процессе хранения продукта и существенно повлиять на его качество. Скорость и степень реактивации колеблются в зависимости от вида фермента. Если при термической инактивации температура повышается быстро, то степень их реактивации выше. По этой причине следует применять инактивацию при высоких температурах за короткое время.

Аналогичен случай с проведением процессов стерилизации. При некоторых режимах, проводимых при высоких температурах за короткое время, возможно уничтожение микроорганизмов и неинактивирование ферментов.

При температуре ниже 80 °С полифенолоксидаза инактивируется через 10—20 мин в зависимости от вида и сорта плодов. При 100 °С инактивация ферментов в черешне, персиках и абрикосах происходит за 2—3 мин, в сливе, яблоках и грушах за 4—5 мин. Инактивация лучше всего протекает при pH 5,6. Полифенолоксидаза плодов более стойка, чем полифенолоксидаза овощей. Длительная бланшировка при более низких температурах в некоторых случаях более эффективна.

Диоксид серы может действовать путем редукции кислорода, реагирования с хинонами или с другими промежуточными продуктами ферментативного побурения и мешать образованию меланинов. Допускается и прямое инактивирование ферментов. Антоцианы не окисляются, если среда содержит SO₂.

Ингибирование ферментов химическими соединениями происходит в результате их окисления, связывания с простетической группой фермента путем образования комплексов или реакциями замещения, образования комплексов с субстратами, на которые полифенолоксидаза действует.

Принято считать, что аскорбиновая кислота действует как антиоксидант, а не как ингибитор. Утверждается, однако, что она может даже денатурировать фермент. Флороглуцинол и диэтилдитиокарбомат, которые образуют хелаты с ионами меди, содержащимися в продукте, замедляют ферментативное потемнение. Тиолы, например цистеины, и другие аминокислоты, которые содержат серу, ингибируют некоторые ферментативные процессы благодаря своим восстановительным свойствам.

Для полифенолоксидазы сильными ингибиторами являются бензойная, р-гидроксибензойная и р-аминобензойная кислоты.

Бромиды, хлориды, фториды и тиоцианиды вытесняют ион меди из структуры фермента и ингибируют его.

Источник: Б.Л. Флауменбаум, С.С. Танчев, М.А. Гришин. Основы консервирования пищевых продуктов. Агропромиздат. Москва. 1986

Если вы нашли ошибку, пожалуйста, выделите фрагмент текста и нажмите Ctrl+Enter.

Источник