при какой температуре разрушаются белки у человека

При какой температуре разрушаются белки у человека

Говоря разрушается, мы имеем в виду денатурацию протеина в процессе термической обработки.

Денатурацию пищевого белка мы видим во время готовки яичницы или жарки мяса. И это не уменьшает их пищевую ценность, а наоборот позволяет легче и эффективнее усваиваться. На примере яиц, если мы не будем их варить или жарить, а съедим сырыми, то они подвергнутся тому же самому разрушению молекулярных связей уже в нашем желудке за счет пищеварительных ферментов.

А вот с витаминами и минералами все немного сложнее, так как они при температурном воздействии легко разрушаются.

Но протеин мы пьем не ради витаминов, а ради содержащихся в нем аминокислот, с которыми ничего плохого не происходит и качество их усвоения и ценность не теряется.

Идея, что с протеином что-то может быть не так под влиянием температуры, возникла в попытке сделать с помощью протеина и кипятка протеиновый чай. Получалось что-то невнятное.

Происходило это из-за того, что сывороточный белок (самый популярный вид исходного сырья для высокобелковых смесей) под влиянием температуры сворачивается. Этот процесс называется коагуляцией.

Воздействие высокой температуры приводит к образованию нерастворимого коллоидного фосфата кальция, который выпадает в осадок. И получается пенка на молоке вместо протеинового чая.

Но вся эта технология прекрасно используется в сыроварении и нисколько не мешает нам наслаждаться этим вкусным продуктом. Поэтому протеиновый горячий чай пить можно, но не нужно.

А выпекать блины и кексы с протеином нужно!

Источник

При какой температуре разрушаются белки у человека

Приготовление продуктов – очень важный аспект, которому врачи-диетологи уделяют большое внимание. От того, каким образом будет приготовлено блюдо зависит в итоге не только его калорийность, но и то, на сколько удастся сохранить исходное количество полезных веществ.

Согласно исследованиям, правильный способ обработки продуктов позволяет:

Для того, чтобы сохранить в продуктах больше полезных веществ при холодной обработке, следует соблюдать следующие правила:

Варка – один из самых распространённых видов термической обработки пищевых продуктов путём нагревания в кипящей жидкости (например, в воде, молоке, бульоне) или в атмосфере насыщенного пара. После отваривания продуктов, белки лучше усваиваются, поскольку структура белковых молекул частично разрушается, что способствует их лучшему расщеплению ферментами желудочно-кишечного тракта.

Различают следующие виды варки:

Обращаем внимание, сохранность пищевых веществ выше при варке в СВЧ, чем при любом другом виде отваривания.

Для того, чтобы при варке сохранить больше полезных веществ:

1. продукты закладывайте не в холодную, а уже в кипящую воду;

2. чем больше объем воды, в котором варятся продукты, тем больше витаминов и минеральных веществ продукты потеряют, поэтому варите продукты:

При повышении температуры до 70°С в продуктах начинается процесс, который называется «коагуляция» (свертывание) белка, в следствие чего на поверхности бульона образуется пена. Чтобы бульон был прозрачным, варить его следует при умеренном кипении, а скапливающуюся на поверхности пену надо периодически удалять.

Жарка (жарение)— способ тепловой обработки продуктов питания в раскаленном жире на жарочной поверхности. Термин «обжаривание» обозначает кратковременную жарку без доведения до готовности.

Различают следующие виды жарки:

Последний вид жарки обладает преимуществами по сравнению с традиционными видами:

Главное требование при приготовлении в посуде WOK– достаточно мелко нарезать все ингредиенты и жарить небольшими порциями.

Почему врачи не рекомендуют жарить?

Рекомендуется заменить жарку на грилирование (обжигание продукта без контакта с жарочной поверхностью), поскольку при таком способе приготовления калорийность готового блюда будет существенно ниже по причине отсутствия добавленного жира и потери жира за счет вытапливания из продукта.

Тушат, как правило, продукты, содержащие грубую соединительную ткань (мясо, птица) или грубую клетчатку (корнеплоды, зернобобовые, капуста).

Под действием кислой среды продукты размягчаются значительно быстрее, т.к.:

Готовка в вакууме (также су-вид, от фр. sous-vide, «под вакуумом») — метод приготовления пищи, при котором мясо или овощи помещаются в пластиковый пакет с откачанным воздухом и медленно готовятся при сравнительно низкой и точно контролируемой температуре (от 50 до 85 градусов Цельсия), обычно в водяной бане(процесс может длится от 20 минут до 72 часов). Небезопасным считается использование обычных пищевых пакетов, так как они не предназначены для столь долгого нагрева. Особенностью технологии «Су вид» является то, что продукты готовятся в вакууме, благодаря чему в процессе обработки они не теряют ни одного процента полезных веществ. Су-вид — одно из самых важных усовершенствований в современной кулинарии, которое, несмотря на сравнительную сложность оборудования, на самом деле упрощает процесс приготовления пищи.

Таким образом, при выборе варианта приготовления пищи отдавайте предпочтение самым полезным методам:

Адрес: 649002, Республика Алтай, г. Горно-Алтайск, проспект Коммунистический, 173

Эл. почта:

Источник

Как жар убивает клетки

При превышении определённой температуры клетка приходит в негодность и умирает. Одно из простейших объяснений такой непереносимости жары состоит в том, что необходимые для жизни белки – те, что извлекают энергию из еды или солнечного света, обороняются от вторжений, уничтожают отходы и т.п. – часто обладают удивительно точной формой. Начинаясь как длинные нити, они затем скручиваются в виде спиралей, «заколок для волос» и других форм, диктуемых последовательностью их составных частей. И эти формы играют огромную роль в их деятельности. Но когда температура начинает расти, связи, удерживающие белковые структуры, нарушаются: сначала самые слабые, а затем и сильные. Логично, что распространяющаяся потеря белковой структуры должна быть летальной, но до последнего времени детали того, как именно это убивает перегретые клетки, были неясны.

Теперь же биофизики из Швейцарской высшей технической школы Цюриха изучили поведение каждого белка в клетках четырёх различных организмов при повышении температуры. Это исследование и богатый набор собранных данных, опубликованный в журнале Science, показали, что при температуре, достаточной для смерти клетки – человеческой, или же клетки кишечной палочки Escherichia coli – разрушаются лишь несколько ключевых белков. Более того, обилие белков в клетках оказалось неожиданным образом связанным с их стабильностью. Исследования позволили учёным бегло ознакомиться с фундаментальными правилами, по которым выстроена работа белков и их упорядочивание, и последствия которых, как стало понятно, простираются гораздо дальше простой смерти от жары.

Паола Пикотти, биофизик, руководивший работой, объяснила, что эксперименты отталкивались от старых и нерешённых вопросов: почему некоторые клетки выживают при высоких температурах, а другие – умирают? Бактерия Thermus thermophilus счастливо живёт в горячих источниках и в домашних нагревателях [при оптимальной температуре в 65 °C – прим. перев.], тогда как клетки E. coli чахнут при температурах выше 40 °C. Убедительные доказательства говорят о том, что дело тут в разной стабильности белков этих организмов. Но следить за белком, находящимся в живой клетке, что было бы идеальным методом изучения, очень неудобно. Изолирование белка в пробирке не даёт всех ответов, поскольку внутри организма белки сбиваются вместе и влияют на химию друг друга, или же поддерживают друг друга в необходимой форме. Чтобы понять, что именно и почему разваливается, необходимо наблюдать за белками в то время, когда они всё ещё влияют друг на друга.

Как тепло уничтожает белки

1) Первичная структура белков – это длинные цепочки аминокислот, объединённые в заданные генами последовательности.
2) Вторичная структура – это аминокислота, которая также свёртывается в конфигурации, удерживаемые слабыми межмолекулярными связями.
3) Третичная структура – слабые связи, стабилизирующие расположение прямых и скрученных участков трёхмерной структуры белка. Их расположение позволяет белку соединяться с нужными молекулами.

Чтобы решить поставленную задачу, команда разработала автоматизированную процедуру наблюдения. Они разрезали клетки и нагревали их содержимое поэтапно, выпуская на каждом этапе ферменты, разделявшие белки. Эти ферменты особенно хорошо разрезают развернувшиеся белки, поэтому исследователи на основе остатков разрезанных белков могли судить о том, какие белки развалились при заданной температуре. Таким образом им удалось построить денатурационные кривые для каждого из тысяч изученных белков. Дуги кривых идут от нетронутой структуры белка при комфортабельной для него температуре до полностью развёрнутого состояния при высокой температуре. Для поиска различий между кривыми разных видов живых существ, были проведены эксперименты над клетками людей, E. coli, T. thermophilus и дрожжей. «Исследование было прекрасным», – сказал Алан Драммонд [Allan Drummond], биолог из Чикагского университета, имея в виду как масштаб, так и точность процесса.

Во время наблюдений было ясно видно, что белки всех живых существ не разворачиваются все сразу при повышении температуры. «Мы увидели, что лишь небольшое подмножество белков разрушилось на самых ранних стадиях, – сказала Пикотти, – и это были ключевые белки». На диаграмме с переплетениями межбелковых связей самые хрупкие белки из этого небольшого подмножества часто обладали большим количеством связей, что означает, что они влияют на множество процессов, происходящих в клетках. «Без этих белков клетки не могут работать, – сказала Пикотти. – Когда они пропадают, вся сеть разрушается». И вместе с ней, очевидно, останавливается и жизнь клетки.

Этот парадокс – самые важные белки оказываются самыми хрупкими – может быть отражением того, как эволюция создала их для выполнения соответствующих задач. Если у белка есть множество ролей, его нестабильность и склонность к разворачиванию и повторному сворачиванию может стать преимуществом, поскольку она может позволить ему принимать разные формы, подходящие к разным задачам. «Многие из этих ключевых белков обладают большой гибкостью, что и делает их менее стабильными», но при этом наделяет их способностью связываться с различными целевыми молекулами в клетке, пояснила Пикотти. «Скорее всего, именно так они справляются со своими функциями. Это некий компромисс».

Тщательнее изучив E. coli, для которой собранные данные получились наиболее качественными, исследователи обнаружили и связь между обилием белка – количеством его копий в клетке – и его стабильностью. Чем больше копий белка делает клетка, тем больше температура требуется для его уничтожения. При этом оказывается, что большое количество копий не коррелирует с критичностью белка для выживания. Некоторые ключевые белки встречаются очень редко. Эта связь между обилием и надёжностью подтверждает идею, выдвинутую Драммонд ещё лет десять назад – у клеточной системы, изготавливающей белки, есть тенденция к тому, чтобы периодически допускать ошибки. Ошибка обычно дестабилизирует белок. Если этот белок оказывается распространённым, и такой белок в клетке появляется сотню или тысячу раз в день, тогда неправильно свернувшиеся копии, произведённые в больших количествах, могут засорить клетку. Таким образом организму выгодно было бы эволюционировать так, чтобы наиболее распространённые белки были бы и наиболее стабильными, что подтверждают полученные командой Пикотти данные.

Чтобы понять, какие качества белка делают его стабильным, исследователи сравнили данные E. coli и T. Thermophilus. Белки E. coli начали разваливаться при 40 °C, и практически полностью деградировали при 70 °C. Но при этой температуре белки T. thermophilus только начинали испытывать дискомфорт – некоторые из них держали форму и при 90 °C. Команда обнаружила, что у T. thermophilus белки обычно были короче, и некоторые типы форм и компонентов белка чаще встречались в самых стабильных из них.

Пример кривой из эксперимента. По вертикали – процент развернувшихся белков, по горизонтали – температура. Вертикальная черта – температура, при которой клетки начинают умирать. Для этого нужно развернуться всего нескольким ключевым белкам.

Открытия могут помочь исследователям разработать белки, чья стабильность подстроена под их задачи. Во многих промышленных процессах, где используются бактерии, повышение температуры повышает и отдачу – но довольно скоро бактерии начинают умирать от жары. Было бы интересно узнать, сможем ли мы стабилизировать бактерии, сделав ключевые белки более устойчивыми к температуре – сказала Пикотти.

Обилие информации по поводу того, насколько легко разворачиваются определённые белки, сильно порадовало некоторых биологов. От стабильности белка напрямую зависит вероятность его агрегации: появления комков неразвернувшихся белков, прилипающих друг к другу. Агрегаты белков могут обернуться кошмаром для клеток и мешать выполнению главных задач. К примеру, их обвиняют в появлении некоторых серьёзных неврологических проблем, таких, как болезнь Альцгеймера, при которой бляшки развернувшихся белков засоряют мозг.

Паола Пикотти

Но это не значит, что агрегация происходит только у организмов, страдающих определёнными заболеваниями. Наоборот, исследователи поняли, что возможно, она происходит постоянно, и что у здоровых клеток есть методы, при помощи которых они справляются с нею. «Я думаю, что всё чаще это явление признаётся очень распространённым», – сказал Микель Вендрусколо [Michele Vendruscolo], биохимик из Кембриджского университета. «Большинство белков неправильно сворачиваются и агрегируют внутри клеток. Самое важное, что установила команда Пикотти, это тот отрезок времени, в котором какой-либо выбранный белок находится в развёрнутом состоянии. Это время определяет степень возможной агрегации белка». Некоторые белки почти никогда не разворачиваются и не агрегируют, другие ведут себя так в определённых условиях, а иные делают так постоянно. По словам биохимика, детальное описание белков в новой работе сильно облегчит изучение и понимание этих различий между белками. Некоторые из денатурационных кривых говорят о том, что их белки агрегируют после того, как развернулись. «У них получилось отследить оба этапа – как развёртывание, так и последующую агрегацию, – сказал Вендрусколо. – В этом вся прелесть этого исследования».

И хотя многие учёные интересуются агрегатами из-за наносимого ими ущерба, некоторые смотрят на это явление с другой точки зрения. Драммонд говорит, что становится ясным, что некоторые агрегаты – это не просто кусочки мусора, болтающиеся в клетке. Они содержат активные белки, продолжающие выполнять свои функции.

Представьте, что вы издалека видите дым, поднимающийся из какого-либо здания, говорит Драммонд. Вокруг здания вы видите некие фигуры, и вы представляете себе, что это тела, извлечённые из руин. Но если вы подойдёте ближе, вы можете обнаружить, что это живые люди, спасшиеся из горящего здания, ждущие, пока происшествие закончится. Так получается с исследованием агрегатов, говорит Драммонд: исследователи обнаруживают, что белки в агрегатах оказываются не жертвами, а выжившими. «Сейчас вообще появляется новая область науки, растущая взрывными темпами», – говорит он.

Комкование белков может оказаться не признаком повреждений, а способом для белка сохранять свои функции в сложной ситуации. Оно может, к примеру, защищать их от окружающей среды. А когда условия улучшаются, белки могут покидать агрегаты и сворачиваться заново. «Их форма меняется в зависимости от температуры таким образом, что на первый взгляд это кажется неправильным сворачиванием, – говорит Драммонд. – Но в этом есть какой-то иной смысл». В статье в журнале Cell от 2015 года он с коллегами определил 177 белков дрожжей, сохранивших свои функции уже после попадания в агрегаты. В работе, вышедшей в марте, эта команда описала, что если изменить один из белков так, чтобы он не смог агрегировать, то это приводит к серьёзным проблемам в функционировании клетки.

В общем и целом, работа утверждает, что белки – удивительно динамичные структуры. Сначала они могут показаться жёсткими машинами, работающими над зафиксированными задачами, для которых подходит одна определённая форма. Но на самом деле белки могут принимать несколько различных форм во время своей нормальной работы. И в нужное время их форма может меняться так сильно, что может показаться, будто они портятся, хотя на самом деле они наоборот укрепляются. На молекулярном уровне жизнь может представлять собой постоянные соединения и разъединения связей.

Источник

Белки и их правильная тепловая обработка: смотрим с точки зрения диетологии

Как приготовить продукты питания, чтобы организм получил достаточное количество самого необходимого для него вещества

Белки являются основной составной частью всех тканей организма и каждой его клетки. Белки пищи расходуются, прежде всего, на восстановление износившихся белковых частиц в организме и на рост новых клеток. Их невозможно заменить даже потребляемыми в значительном количестве углеводами и жирами, в то время как последние могут в значительной своей части заменяться друг другом или белком.

О цепочках аминокислот начистоту

Белки представляют собой сложные химические вещества, которые при пищеварении в кишечнике распадаются на более простые составные части — аминокислоты, всасывающиеся в кровь. Полноценными являются белки, содержащие все аминокислоты, из которых строятся белки тела человека и которые не образуются в человеческом организме. Обычно считают, что таковыми являются только белки животного происхождения. Тем не менее, советским ученым удалось доказать, что, например, белки картофеля и капусты также содержат все необходимые для организма аминокислоты. Признано, что в пищевом рационе не менее одной трети белка должно быть животного происхождения, при этом большое значение имеет разнообразие продуктов, сочетание которых обеспечивает организм всеми необходимыми аминокислотами. Так, например, сочетание гречневой каши с молоком создает наиболее благоприятный для организма аминокислотный состав; то же дает сочетание капусты, хлеба и яйца (знаменитые «бабушкины» пирожки с капустой и яйцом).

Помощь при болезнях

Здоровый взрослый человек в обычных условиях не накапливает в своем организме белка, а расходует весь белок пищевого рациона. Однако в период активного роста у подростков, при беременности, после тяжелых заболеваний, приводящих к истощению, при заживлении ран после операций организм задерживает часть белка, поступающего с пищей, используя его для нового построения тканей. В лечебном питании белок широко применяется при различных заболеваниях: так, при болезнях печени используется свойство творожного белка уменьшать вредное накопление жира в печени. Белки мяса способствуют укреплению сердечной мышцы.

Белок имеет большое значение в лечебном питании при туберкулезе, малокровии, при язвенной болезни желудка и двенадцатиперстной кишки, протекающей при явлениях истощения и витаминной недостаточности. Животный белок назначается при лечении тучности, так как он усиливает окислительные процессы в организме и тем самым способствует использованию организмом собственного жира.

Нет такого заболевания, при котором белки исключались бы полностью из пищевого рациона. При некоторых болезнях (воспаление почек и др.) применение белков резко ограничивается, но только на короткий срок. У здорового человека норма белка в пищевом рационе зависит от возраста и профессии, а у больного — от характера заболевания и состояния организма.

В детском питании норма белка колеблется от 2—2,5 до 4 г на 1 кг веса ребенка (в раннем возрасте дают наибольшее количество белка на 1 кг веса). Норма белка для взрослого не меньше 1 г на 1 кг веса; при средней физической нагрузке норма повышается до 1,5—1,8 г на 1 кг веса, т. е. до 100—110 г на день, а при тяжелом труде, требующей большого расхода сил, — до 2—2,5 г, т. е. до 140 г на день. В санаториях и домах отдыха средней нормой белка в суточном рационе считается 120— 125 г, высшей — 140—150 г. Нецелесообразно включать в рацион больше 150 г белка на длительный срок, так как это вредно отражается на нервной системе, печени, почках и на обмене веществ.

Готовим правильно!

Большое воздействие на количество и качество белков в пищевых продуктах оказывает кулинарная обработка. Для иллюстрации значения правильной кулинарной обработки для вкусовых и питательных качеств блюд приведем некоторые данные по обработке мяса.

При замораживании мяса соки выходят в межклеточные пространства; однако мышечные волокна мяса способны вновь впитать в себя эти соки, если процесс оттаивания производится постепенно. Быстрое оттаивание мяса снижает питательную ценность продукта и вкусовые свойства готовых блюд: мясо становится жестким, волокнистым и невкусным. Особенно негативно влияет оттаивание мороженого мяса в воде: потери белка становятся в 10 раз больше, чем при оттаивании мяса на воздухе, к тому же увеличиваются потери в полуфабрикатах, приготовляемых из мяса, размороженного в воде.

Потери сока, а вместе с ним и белка, достигают 10%, если мороженое мясо разрезают на небольшие куски. Таким образом, медленным оттаиванием мороженого мяса на воздухе при невысокой температуре можно в значительной мере сократить потери белка и сохранить вкусовые свойства пищи. Питательная ценность мяса снижается, а вкус блюд ухудшается, если мясо пропустить через мясорубку с тупыми ножами, так как при этом мясо не режется, а мнется и теряет сок.

Процесс перехода нерастворимых веществ в глютин начинается при температуре продукта в 70°; он быстро происходит в нежных сортах мяса (вырезка, спинная часть), в мясе молодых животных, птиц. Значительно медленнее этот процесс происходит в более грубых сортах мяса (грудинка, шея и др.) и в мясе старых животных. Жарение, т. е. тепловая обработка при температуре около 130° без воды, грубых сортов мяса приводит к тому, что коллаген высыхает, прежде чем он переходит в глютин, и поэтому усвояемость белков мяса снижается. Такие сорта мяса необходимо тушить или варить. Переход коллагена в глютин совершается более интенсивно при кислой реакции, поэтому грубые сорта мяса и особенно мясо диких животных предварительно маринуют). Не растворимые в воде вещества рыбы быстро переходят в «клей», поэтому сроки тепловой обработки рыбы по сравнению с мясом должны быть значительно сокращены.

При тепловой обработке белки мяса, рыбы, яиц денатурируются (свертываются и становятся нерастворимыми в воде), и усвояемость их повышается. Значительно возрастает также усвояемость растительных белков при тепловой обработке, так, например, белки бобовых усваиваются в 2 раза больше (от 30 до 60%). Однако излишняя тепловая обработка или неправильный температурный режим приводит к вторичной денатурации белков, и в связи с этим их усвояемость снижается.

При жарении мяса и рыбы образуются ароматические вещества, которые повышают вкусовые свойства продукта и их усвоение. Однако если температура продукта при жарении значительно превышает 130°, то в корочке образуются химические соединения, имеющие «пригорелый» запах и вкус. Длительность жарения, температурный режим, размер обжариваемых кусков влияют на качество белков, их усвояемость и продолжительность пребывания пищи в желудке.

Варка мяса и рыбы в воде сопровождается переходом в отвар экстрактивных азотистых (белковых) веществ, которые при одних заболеваниях исключаются из пищевого рациона, а при других используются для возбуждения аппетита и усиления образования пищеварительных соков.

Варка на пару приводит к меньшему «выщелачиванию», нежели варка в воде; при тушении выщелачивание ниже, чем при варке (влияет количество жидкости); варка при температуре 85-90° после закипания воды уменьшает потерю мясом сока по сравнению с варкой при слабом кипении; варка при длительном, сильном кипении приводит ко вторичной денатурации белков (влияние температурного режима).

Таким образом, строгое соблюдение технологического режима приготовления пищи является важнейшим моментом, определяющим количество и качество белков в пищевых продуктах и в связи с этим вкусовые качества пищи и ее питательную ценность.

Источник

• ← какой логин и пароль нужно вводить в ростелеком телевидение
• Счет списания и счет зачисления должны быть различны что это →